Concentración de sustrato

Según Harper, al aumentar la concentración de sustrato, la velocidad de reacción incrementa hasta alcanzar una velocidad máxima (Vmax), donde todas las enzimas están saturadas. Este comportamiento es descrito por la cinética de Michaelis-Menten, donde la constante Km indica la afinidad de la enzima por el sustrato.

• Ejemplo: La hexoquinasa tiene un bajo Km para la glucosa, permitiendo que fosforile glucosa incluso a bajas concentraciones en sangre.

Concentración de enzima

La velocidad de reacción es directamente proporcional a la concentración de la enzima cuando el sustrato es abundante. En condiciones fisiológicas, el nivel de enzimas puede regularse por síntesis o degradación, modulando así el flujo metabólico.

• Ejemplo: Las enzimas inductibles como las del citocromo P450 pueden aumentar su concentración por exposición a fármacos.

Temperatura

Las enzimas tienen una temperatura óptima (generalmente 37 °C en humanos) donde su actividad catalítica es máxima. Incrementar la temperatura aumenta la velocidad hasta cierto punto; temperaturas superiores provocan desnaturalización, disminuyendo la actividad.

• Ejemplo: La fiebre puede acelerar reacciones enzimáticas, pero temperaturas extremas afectan la estabilidad de las enzimas.

pH del medio

Cada enzima tiene un pH óptimo que mantiene la ionización adecuada de los grupos funcionales del sitio activo y del sustrato. Cambios en el pH pueden alterar la carga de aminoácidos esenciales en el sitio activo, afectando la unión al sustrato y la catálisis.

• Ejemplo: La pepsina funciona mejor a pH 1-2 en el estómago, mientras que la tripsina lo hace a pH 8 en el intestino.

Presencia de cofactores y coenzimas

Algunas enzimas requieren cofactores (iones metálicos) o coenzimas (derivados de vitaminas) para su actividad. La ausencia de estos puede inhibir la actividad enzimática.

• Ejemplo: La piruvato carboxilasa requiere biotina (coenzima) y iones Mg²⁺ como cofactor para funcionar.

Presencia de inhibidores

Los inhibidores enzimáticos pueden disminuir o bloquear la actividad enzimática. Pueden ser reversibles (competitivos, no competitivos) o irreversibles (venenos enzimáticos).

• Ejemplo: El malonato es un inhibidor competitivo de la succinato deshidrogenasa, interfiriendo en el ciclo de Krebs.

Rodwell, V., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., & Weil, A. (2018). Harper Bioquímica ilustrada, 31e. En V. Rodwell, D. Bender, K. Botham, P. Kennelly, & A. Weil, Harper Bioquímica ilustrada, 31e (pág. Capítulo VIII). Ciudad de México: McGRAW-HILL/INTERAMERICANA EDITORES, S.A. de C.V.