El curso de las reacciones catalizadas por enzimas está determinado por varios factores o condiciones que afectan su actividad y velocidad. Los principales factores determinantes son:
1. Temperatura
La temperatura influye en la velocidad de la reacción enzimática. Un aumento moderado en la temperatura generalmente acelera la reacción porque incrementa la energía cinética de las moléculas, facilitando el encuentro entre enzima y sustrato.
Sin embargo, temperaturas demasiado altas pueden desnaturalizar la enzima, es decir, alterar su estructura tridimensional y el sitio activo, lo que disminuye o anula su actividad catalítica.
Cada enzima tiene una temperatura óptima en la que su actividad es máxima; por ejemplo, enzimas humanas suelen tener un óptimo alrededor de 37 °C, mientras que enzimas de bacterias termófilas pueden tener óptimos cercanos a 80 °C.
A temperaturas muy bajas, la actividad enzimática disminuye porque la cinética molecular es muy lenta, pero la enzima puede recuperar su actividad al subir la temperatura nuevamente
2. pH
El pH afecta la carga y la estructura de la enzima, especialmente en el sitio activo, alterando su capacidad para unirse al sustrato.
Cada enzima tiene un rango de pH óptimo donde su actividad es máxima. Fuera de este rango, la actividad disminuye y valores extremos pueden causar desnaturalización.
Por ejemplo, la pepsina funciona mejor en pH ácido (alrededor de 2), mientras que la tripsina tiene un pH óptimo alcalino.
Cambios en el pH pueden inducir cambios conformacionales que afectan la función enzimática
3. Concentración de sustrato
La velocidad de la reacción enzimática aumenta al aumentar la concentración de sustrato, ya que hay más moléculas disponibles para unirse a la enzima.
Sin embargo, este aumento solo ocurre hasta que las enzimas están saturadas, es decir, todos sus sitios activos están ocupados. A partir de entonces, la velocidad se estabiliza y no aumenta más con la concentración de sustrato.
Esto se explica porque la enzima tiene un número limitado de sitios activos disponibles para la unión del sustrato
4. Concentración de enzima
A concentración de sustrato constante, aumentar la concentración de enzima incrementa la velocidad de la reacción porque hay más catalizadores disponibles.
La velocidad de reacción es directamente proporcional a la cantidad de enzima hasta que el sustrato se vuelve limitante
Mecanismo catalítico relacionado con estas condiciones
Las enzimas disminuyen la energía de activación de las reacciones estabilizando el estado de transición del sustrato, orientando correctamente las moléculas y proporcionando un ambiente adecuado para la reacción.
La temperatura y el pH afectan la conformación de la enzima y, por ende, su capacidad para estabilizar el estado de transición y catalizar la reacción

BIBLIOGRAFÍA
Monografía sobre enzimas y cinética enzimáticaContiene información detallada sobre la cinética de reacciones enzimáticas, factores ambientales que afectan la actividad enzimática, y mecanismos de inhibición.Fuente: Universidad Politécnica de Madrid (UPM) URL: https://oa.upm.es/54141/1/ENZIMAS.pdf1Factores que influyen en la actividad enzimáticaExplica experimentalmente cómo la concentración de sustrato, pH y temperatura afectan la actividad de enzimas como la catalasa.Fuente: SlideShare URL: https://es.slideshare.net/slideshow/factores-que-influyen-en-la-actividad-enzimtica/35090814