La cinética enzimática es el estudio de la velocidad a la que ocurren las reacciones químicas catalizadas por enzimas y de los factores que afectan dicha velocidad. A continuación, se presenta un análisis de los principales factores determinantes del curso de estas reacciones:
1. Concentración de sustrato
La velocidad de una reacción enzimática aumenta al incrementar la concentración del sustrato, hasta que todos los sitios activos de la enzima están ocupados (punto de saturación). A partir de este punto, se alcanza la velocidad máxima (Vmax).
• Michaelis-Menten propuso un modelo para describir esta relación, que se expresa con la constante Km, la cual indica la afinidad de la enzima por su sustrato:
Km baja → alta afinidad
Km alta → baja afinidad
2. Concentración de enzima
A mayor concentración de enzima (si el sustrato es suficiente), mayor será la velocidad inicial de la reacción, ya que habrá más sitios activos disponibles para catalizar.
3. Temperatura
• Cada enzima tiene una temperatura óptima, generalmente entre 35 °C y 40 °C en organismos humanos.
• A temperaturas más bajas, la actividad disminuye porque las moléculas tienen menos energía cinética.
• A temperaturas muy altas, la enzima puede desnaturalizarse, perdiendo su estructura tridimensional y su actividad catalítica.
4. pH
• Las enzimas también tienen un pH óptimo, que depende del entorno en el que normalmente funcionan (por ejemplo, la pepsina en el estómago funciona mejor en medio ácido).
• Un pH muy alto o muy bajo puede alterar las cargas de los aminoácidos en el sitio activo y modificar la estructura de la enzima.
5. Presencia de inhibidores
Los inhibidores son moléculas que reducen o impiden la actividad enzimática:
• Inhibición competitiva: el inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo. Se puede revertir aumentando la concentración de sustrato.
• Inhibición no competitiva: el inhibidor se une a otro sitio de la enzima, cambiando su forma y disminuyendo la actividad, independientemente de la concentración de sustrato.
• Inhibición irreversible: el inhibidor se une de forma permanente a la enzima, inactivándola.
6. Cofactores y coenzimas
Algunas enzimas necesitan cofactores (iones metálicos como Zn²⁺, Mg²⁺) o coenzimas (moléculas orgánicas como NAD⁺ o FAD) para funcionar correctamente. Sin ellos, la enzima puede ser inactiva.
7. Retroalimentación (Feedback)
En rutas metabólicas, los productos finales pueden actuar como inhibidores de las primeras enzimas de la vía, lo que regula la producción en función de la demanda celular. Esto se conoce como inhibición por retroalimentación.
REFERENCIAS
Coaching, A. (2023). Factors Affecting Enzyme Catalysis. Ahmad Coaching. https://www-ahmadcoaching-com.translate.goog/2021/01/factors-affecting-enzyme-catalysis.html?m=1&_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=es&_x_tr_hl=es&_x_tr_pto=tc
Kaiser, G. (2025.). Factors Affecting Enzyme Activity. LibreTexts. pg8 https://bio.libretexts.org/Courses/Prince_Georges_Community_College/PGCC_Microbiology/07%3A_Microbial_Metabolism/7.01%3A_Introduction_to_Metabolism_and_Enzymes/7.1.01%3A_Factors_Affecting_Enzyme_Activity
Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2021). Lehninger Principles of Biochemistry (8th ed.). W.H. Freeman and Company.
Murray, R. K., Bender, D. A., Botham, K. M., Kennelly, P. J., & Rodwell, V. W. (2021). Harper: Bioquímica ilustrada (31.ª ed.). McGraw-Hill Education.
1. Concentración de sustrato
La velocidad de una reacción enzimática aumenta al incrementar la concentración del sustrato, hasta que todos los sitios activos de la enzima están ocupados (punto de saturación). A partir de este punto, se alcanza la velocidad máxima (Vmax).
• Michaelis-Menten propuso un modelo para describir esta relación, que se expresa con la constante Km, la cual indica la afinidad de la enzima por su sustrato:
Km baja → alta afinidad
Km alta → baja afinidad
2. Concentración de enzima
A mayor concentración de enzima (si el sustrato es suficiente), mayor será la velocidad inicial de la reacción, ya que habrá más sitios activos disponibles para catalizar.
3. Temperatura
• Cada enzima tiene una temperatura óptima, generalmente entre 35 °C y 40 °C en organismos humanos.
• A temperaturas más bajas, la actividad disminuye porque las moléculas tienen menos energía cinética.
• A temperaturas muy altas, la enzima puede desnaturalizarse, perdiendo su estructura tridimensional y su actividad catalítica.
4. pH
• Las enzimas también tienen un pH óptimo, que depende del entorno en el que normalmente funcionan (por ejemplo, la pepsina en el estómago funciona mejor en medio ácido).
• Un pH muy alto o muy bajo puede alterar las cargas de los aminoácidos en el sitio activo y modificar la estructura de la enzima.
5. Presencia de inhibidores
Los inhibidores son moléculas que reducen o impiden la actividad enzimática:
• Inhibición competitiva: el inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo. Se puede revertir aumentando la concentración de sustrato.
• Inhibición no competitiva: el inhibidor se une a otro sitio de la enzima, cambiando su forma y disminuyendo la actividad, independientemente de la concentración de sustrato.
• Inhibición irreversible: el inhibidor se une de forma permanente a la enzima, inactivándola.
6. Cofactores y coenzimas
Algunas enzimas necesitan cofactores (iones metálicos como Zn²⁺, Mg²⁺) o coenzimas (moléculas orgánicas como NAD⁺ o FAD) para funcionar correctamente. Sin ellos, la enzima puede ser inactiva.
7. Retroalimentación (Feedback)
En rutas metabólicas, los productos finales pueden actuar como inhibidores de las primeras enzimas de la vía, lo que regula la producción en función de la demanda celular. Esto se conoce como inhibición por retroalimentación.
REFERENCIAS
Coaching, A. (2023). Factors Affecting Enzyme Catalysis. Ahmad Coaching. https://www-ahmadcoaching-com.translate.goog/2021/01/factors-affecting-enzyme-catalysis.html?m=1&_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=es&_x_tr_hl=es&_x_tr_pto=tc
Kaiser, G. (2025.). Factors Affecting Enzyme Activity. LibreTexts. pg8 https://bio.libretexts.org/Courses/Prince_Georges_Community_College/PGCC_Microbiology/07%3A_Microbial_Metabolism/7.01%3A_Introduction_to_Metabolism_and_Enzymes/7.1.01%3A_Factors_Affecting_Enzyme_Activity
Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2021). Lehninger Principles of Biochemistry (8th ed.). W.H. Freeman and Company.
Murray, R. K., Bender, D. A., Botham, K. M., Kennelly, P. J., & Rodwell, V. W. (2021). Harper: Bioquímica ilustrada (31.ª ed.). McGraw-Hill Education.