Las reacciones enzimáticas están influenciadas por múltiples factores que determinan su velocidad y eficiencia. Estos incluyen condiciones ambientales como temperatura y pH, así como concentraciones de sustrato y enzima, los cuales pueden modular la actividad catalítica mediante efectos en la estructura proteica o la cinética de reacción. A continuación se analizan los factores clave con ejemplos específicos.

Factores determinantes de la actividad enzimática

Temperatura
El aumento de temperatura acelera la actividad enzimática hasta un punto óptimo, tras el cual se produce desnaturalización proteica. Por ejemplo:

• Enzimas humanas como la amilasa salival tienen su óptimo a 37°C.
• Enzimas de bacterias termófilas (ej: Thermus aquaticus) mantienen actividad a 80°C debido a estructuras proteicas estabilizadas.
  Las temperaturas extremas rompen enlaces de hidrógeno y puentes disulfuro, alterando irreversiblemente el sitio activo.

pH
Cada enzima opera en un rango específico de pH:

• La pepsina gástrica funciona óptimamente a pH 2, adaptada al ambiente ácido del estómago.
• La tripsina intestinal requiere pH alcalino (~pH 8) para su máxima eficacia.
  Desviaciones extremas protonan/deprotonan residuos del sitio activo, afectando la unión al sustrato.

Concentración de sustrato
La velocidad de reacción aumenta con la concentración de sustrato hasta alcanzar la saturación, donde:

• Todas las moléculas enzimáticas están ocupadas (sitios activos llenos).
• Se observa una curva hiperbólica típica del modelo de Michaelis-Menten.
  Ejemplo: La hexoquinasa muestra saturación con altas concentraciones de glucosa.

Concentración de enzima
A mayor concentración enzimática, mayor velocidad de reacción, siempre que haya sustrato disponible. Este efecto es lineal hasta que el sustrato se vuelve limitante.

Inhibidores enzimáticos
Compuestos como metales pesados o fármacos pueden:

• Unirse al sitio activo (inhibición competitiva, ej: estatinas en HMG-CoA reductasa).
• Alterar la conformación proteica (inhibición no competitiva).

Referencias

Khan Academy. (2025). Repaso de enzimas. https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-energetics/environmental-impacts-on-enzyme-function/a/hs-enzymes-review
Blog de Biología. (s.f.). Factores que afectan la actividad enzimática. https://www.blogdebiologia.com/factores-que-afectan-la-actividad-enzimatica.html
Universidad Politécnica de Madrid. (s.f.). ENZIMAS.pdf. https://oa.upm.es/54141/1/ENZIMAS.pdf
Universidad de Salamanca. (s.f.). Enzimologia.pdf. https://gredos.usal.es/bitstream/handle/10366/119453/Enzimologia.pdf?sequence=1&isAllowed=y
OCW Euskal Herriko Unibertsitatea. (s.f.). Tema 10. REACCIONES ENZIMÁTICAS. https://ocw.ehu.eus/pluginfile.php/54394/mod_resource/content/1/cineticaqui/transparencias-de-los-temas/transparencias_tema_10.pdf
Khan Academy. (2025). Las enzimas y el sitio activo. https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-energetics/enzyme-structure-and-catalysis/a/enzymes-and-the-active-site
SEDICI UNLP. (s.f.). Catálisis enzimática. http://sedici.unlp.edu.ar/bitstream/handle/10915/59590/Documento_completo__.pdf-PDFA.pdf?sequence=1