Las enzimas son biocatalizadores altamente específicos que aceleran las reacciones químicas al disminuir la energía de activación. Sin embargo, su actividad y eficacia dependen de una serie de factores o condiciones que determinan la velocidad, dirección y eficiencia del proceso catalítico.

1. Temperatura

• Efecto positivo moderado: Un incremento moderado en la temperatura puede aumentar la energía cinética de las moléculas, favoreciendo los encuentros entre enzima y sustrato.

• Efecto negativo excesivo: Al sobrepasar una temperatura óptima (generalmente entre 37-40 °C en humanos), las enzimas pueden desnaturalizarse, perdiendo su conformación tridimensional y, por tanto, su función.

📌 Ejemplo: La enzima amilasa salival pierde actividad por encima de 60 °C debido a la desnaturalización.

2. pH

• Cada enzima tiene un pH óptimo, donde su estructura activa se mantiene estable. Alteraciones en el pH pueden afectar la ionización de grupos funcionales esenciales para la catálisis o la unión al sustrato.

📌 Ejemplo: La pepsina (enzima gástrica) actúa mejor a pH 2, mientras que la tripsina (intestinal) requiere pH 8.

3. Concentración de sustrato

• Según la cinética de Michaelis-Menten, a medida que aumenta la concentración de sustrato, la velocidad de la reacción aumenta hasta alcanzar una Vmax, donde todas las enzimas están saturadas.

• El parámetro Km indica la afinidad de la enzima por su sustrato: un Km bajo implica alta afinidad.

4. Concentración de enzima

• A mayor concentración de enzima, mayor será la cantidad de sustrato que puede ser transformado, siempre que haya suficiente sustrato disponible.

5. Cofactores y coenzimas

• Algunas enzimas requieren moléculas no proteicas (cofactores inorgánicos como iones metálicos, o coenzimas orgánicas como NAD⁺, FAD) para funcionar adecuadamente.

📌 Ejemplo: La ADN polimerasa necesita iones Mg²⁺ como cofactor para su actividad catalítica.

6. Inhibidores

• Inhibidores competitivos: Compiten con el sustrato por el sitio activo (aumentan Km).

• Inhibidores no competitivos: Se unen a sitios distintos al activo, modificando la conformación enzimática y reduciendo la Vmax.

• Inhibidores irreversibles: Se enlazan covalentemente a la enzima y la inactivan permanentemente.

7. Modificaciones alostéricas y regulación

• Algunas enzimas son reguladas por efectores alostéricos, que al unirse fuera del sitio activo cambian su actividad.

• También pueden ser activadas o inhibidas por modificaciones covalentes reversibles, como la fosforilación.

8. Compartimentalización celular

• Las enzimas funcionan de forma óptima en compartimentos celulares específicos (lisosomas, mitocondrias, etc.), donde se mantienen las condiciones ideales de pH, temperatura y concentración de iones.

  Referencias

• Nelson, D. L., Cox, M. M. (2021). Lehninger Principles of Biochemistry (8th ed.). W. H. Freeman and Company.

Berg, J. M., Tymoczko, J. L., Gatto, G. J. (2019). Biochemistry (9th ed.). W. H. Freeman.