Las reacciones catalizadas por enzimas no ocurren de forma uniforme bajo todas las condiciones. Su velocidad y eficiencia pueden verse fuertemente influenciadas por diversos factores físicos y químicos del entorno. Entre estos factores encontramos:

1. Temperatura

La temperatura es un factor crítico que afecta la velocidad de las reacciones enzimáticas. En general, al aumentar la temperatura, la energía cinética de las moléculas también se incrementa, lo que favorece un mayor número de colisiones efectivas entre enzima y sustrato. Por cada aumento de 10 °C, la velocidad de reacción puede aproximadamente duplicarse, hasta llegar a una temperatura óptima (Nelson et al., 2017).

Sin embargo, temperaturas demasiado elevadas provocan la desnaturalización de la enzima: la pérdida irreversible de su estructura terciaria o cuaternaria, lo cual inactiva su función catalítica. En muchas enzimas humanas, este proceso ocurre entre los 45 °C y 55 °C (Voet & Voet, 2016). En cambio, a temperaturas muy bajas, la actividad enzimática disminuye debido a la menor energía cinética, lo cual reduce las colisiones entre moléculas. La mayoría de las enzimas humanas tienen una temperatura óptima cercana a los 37 °C, en concordancia con la temperatura corporal. En contraste, las enzimas de bacterias termófilas pueden presentar óptimos superiores a los 70 °C.

2. pH

El pH influye directamente en la ionización de los grupos funcionales tanto de la enzima como del sustrato, especialmente en el sitio activo. Cada enzima tiene un pH óptimo en el cual su estructura tridimensional se mantiene estable y su función catalítica es máxima. Cambios fuera de este intervalo pueden afectar la forma del sitio activo o causar desnaturalización (Berg et al., 2015).

Por ejemplo, la pepsina, una enzima digestiva gástrica, funciona de forma óptima en un pH de aproximadamente 2, mientras que la tripsina, activa en el intestino delgado, actúa mejor en condiciones más alcalinas (pH ~8).

3. Concentración de sustrato

Cuando se aumenta la concentración de sustrato, la velocidad de la reacción también aumenta, ya que hay más moléculas disponibles para interactuar con la enzima. No obstante, este incremento tiene un límite. Una vez que todas las enzimas están saturadas (es decir, sus sitios activos están ocupados), la velocidad alcanza un máximo (Vmáx) y no aumentará más, aunque se incremente el sustrato.

Este comportamiento se describe mediante la ecuación de Michaelis-Menten, que relaciona la velocidad de reacción con la concentración de sustrato y permite calcular parámetros cinéticos como la Km (Michaelis constant) y la Vmáx (Nelson et al., 2017).

4. Concentración de enzima

A baja concentración de enzima, la velocidad de la reacción es directamente proporcional a la cantidad de enzima presente, siempre que haya suficiente sustrato disponible. Al aumentar la concentración de enzima, se incrementa la cantidad de sitios activos disponibles, lo que eleva la tasa de reacción hasta que la cantidad de sustrato disponible se convierte en el factor limitante.

5. Cofactores y coenzimas

Muchas enzimas requieren la presencia de cofactores (iones metálicos como Mg²⁺, Fe²⁺, Zn²⁺) o coenzimas (moléculas orgánicas derivadas de vitaminas, como NAD⁺, FAD o Coenzima A) para cumplir su función catalítica. La ausencia de estos componentes esenciales impide que la enzima adopte su conformación activa o lleve a cabo la catálisis de forma adecuada.

Referencias

• Berg, J. M., Tymoczko, J. L., Gatto, G. J., & Stryer, L. (2015). Bioquímica (8.ª ed.). Reverté.

• Nelson, D. L., Cox, M. M. (2017). Lehninger: Principios de Bioquímica (7.ª ed.). Macmillan Education.

• Voet, D., & Voet, J. G. (2016). Bioquímica (4.ª ed.). Editorial Médica Panamericana.

• Stryer, L. (2016). Bioquímica (7.ª ed.). Reverté.