Tema 2 Unidad 3: Cinética Enzimática

Re: Tema 2 Unidad 3: Cinética Enzimática

de QUINCHIGUANGO CERDA JORGE ANDRES -
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CINÉTICA ENZIMÁTICA

Factores determinantes en las reacciones catalizadas por enzimas

Las enzimas son catalizadores biológicos esenciales para la vida, ya que aceleran las reacciones químicas del metabolismo celular. Su actividad depende de varios factores que pueden modificar tanto la velocidad como la eficiencia de las reacciones que catalizan. A continuación, se detallan y amplían los principales factores determinantes en la actividad enzimática.

1.    Temperatura

La temperatura tiene un efecto dual sobre la actividad enzimática. Un aumento moderado de la temperatura incrementa la velocidad de reacción, ya que las moléculas de sustrato y enzima colisionan con mayor frecuencia y energía. Sin embargo, si la temperatura supera cierto umbral (generalmente entre 40°C y 55°C para muchas enzimas), la proteína puede desnaturalizarse, perdiendo su estructura tridimensional y, por tanto, su función catalítica. A temperaturas muy bajas, la actividad enzimática es prácticamente nula, lo que explica, por ejemplo, la conservación de alimentos por refrigeración o congelación.


Timberlake (2013)

2. pH

Cada enzima tiene un rango óptimo de pH en el que su actividad es máxima. Cambios fuera de ese rango afectan la ionización de los grupos funcionales de los aminoácidos en el sitio activo y pueden alterar la conformación de la enzima, disminuyendo su actividad o incluso provocando su desnaturalización. Por ejemplo, la pepsina gástrica actúa mejor en pH ácido (~2), mientras que la arginasa es óptima en pH alcalino (~10).


Timberlake (2013)

3. Concentración de sustrato

Al aumentar la concentración de sustrato, la velocidad de la reacción también aumenta, pero solo hasta que todos los sitios activos de las enzimas están ocupados (saturación enzimática). A partir de ese punto, la velocidad se estabiliza, ya que las enzimas disponibles están trabajando a su máxima capacidad.


Timberlake (2013)

4. Concentración de enzima

Si la concentración de enzima aumenta y el sustrato es abundante, la velocidad de reacción se incrementa proporcionalmente. Sin embargo, si el sustrato es limitado, llegará un punto en que aumentar la cantidad de enzima no tendrá efecto adicional sobre la velocidad de la reacción.

Timberlake (2013)

5. Presencia de inhibidores y activadores

Los inhibidores enzimáticos pueden ser competitivos (compiten con el sustrato por el sitio activo) o no competitivos (se unen a otro sitio de la enzima y alteran su función). Los activadores, en cambio, pueden aumentar la eficiencia de la enzima, por ejemplo, modificando su conformación para facilitar la unión del sustrato.

6. Cofactores y coenzimas

Muchas enzimas requieren la presencia de cofactores (iones metálicos como Mg²⁺, Fe²⁺, Zn²⁺) o coenzimas (moléculas orgánicas derivadas de vitaminas) para ser funcionales. Sin estos componentes, la enzima puede estar inactiva (apoenzima) y solo al unirse a su cofactor se convierte en holoenzima activa.

CONCLUSIÓN:

La actividad enzimática es un proceso altamente regulado y sensible a múltiples factores. Comprender cómo cada uno de estos elementos afecta la función enzimática es fundamental para diversas áreas, desde la biología celular hasta la ingeniería de procesos industriales y el desarrollo farmacéutico. El equilibrio adecuado de temperatura, pH, concentraciones de sustrato y enzima, así como la regulación por inhibidores, activadores y cofactores, asegura que las enzimas puedan cumplir eficientemente su papel catalítico en las reacciones bioquímicas esenciales para la vida.

BIBLIOGRAFIA