Las enzimas

Las enzimas son proteínas “especialistas” y controlan TODAS las reacciones químicas de nuestro cuerpo. Hay enzimas en todo lo que está vivo. Se dice que son catalizadores, porque cada reacción química necesita una enzima para que se realice, es decir, todo lo que se transforma lo hace gracias a una enzima. Cada enzima actúa sobre una sustancia concreta, como una llave y una cerradura. (Villen, 2019)

Temperatura

Cada enzima tiene una temperatura óptima a la cual su actividad es máxima (en humanos, usualmente entre 35°C y 40°C).A temperaturas bajas, las moléculas del sustrato y de la enzima se mueven más lentamente, lo que disminuye la frecuencia de colisiones entre ellas y, por tanto, reduce la velocidad de reacción.A temperaturas altas, la estructura tridimensional de la enzima (su conformación) puede alterarse, lo que lleva a su desnaturalización. Esto implica pérdida de la forma del sitio activo y, por ende, de la función enzimática. (Libretext, 18)

📌 Ejemplo: La enzima lipasa pancreática tiene su máxima actividad cerca de los 37°C, pero pierde completamente su función a 60°C por desnaturalización.

2. pH

El pH afecta las interacciones electrostáticas entre los grupos funcionales de la enzima, especialmente en el sitio activo. Cada enzima tiene un pH óptimo en el que funciona mejor. Cambios bruscos de pH pueden alterar las cargas de los aminoácidos que forman el sitio activo, afectando la unión con el sustrato. Al igual que con la temperatura, un pH muy ácido o muy básico puede desnaturalizar la enzima. (StudySmarter, 2022)

📌 Ejemplo:

Pepsina (enzima gástrica) trabaja mejor en pH 1.5–2.

Tripsina (enzima intestinal) funciona a pH 7.5–8.5.

3. Concentración de sustrato

Si la enzima es limitada, un aumento de la concentración de sustrato provoca un aumento de la velocidad de reacción, ya que hay más moléculas disponibles para reaccionar.Sin embargo, llega un punto (saturación) en el que todos los sitios activos están ocupados y la velocidad se estabiliza. Este es el punto de Vmax (velocidad máxima). (Rojo, 2021)

4. Concentración de enzima

Si el sustrato es abundante, aumentar la concentración de enzima aumentará la velocidad de la reacción, porque hay más sitios activos disponibles para trabajar simultáneamente.Esta relación es lineal, siempre que no falte sustrato. (Universidad de Monash, 2019)

5. Inhibidores

Los inhibidores son moléculas que disminuyen la actividad enzimática. Existen varios tipos:

Inhibidores competitivos:

Se parecen al sustrato y compiten por el sitio activo.

Pueden ser superados aumentando la concentración del sustrato.

Aumentan el valor de Km, pero no cambian Vmax.

Inhibidores no competitivos:

·         Se unen a un sitio diferente del sitio activo (sitio alostérico), causando un cambio conformacional.

·         No son superados por más sustrato.

·         Disminuyen la Vmax, pero el Km no se ve afectado.

·         Inhibidores acompetitivos:

·         Se unen solo al complejo enzima-sustrato, bloqueando la reacción.

·         Disminuyen tanto Km como Vmax.

6. Cofactores y coenzimas

·         Muchas enzimas requieren moléculas auxiliares para funcionar:

·         Cofactores: Iones metálicos como Mg²⁺, Zn²⁺, Fe²⁺, Cu²⁺.

·         Coenzimas: Moléculas orgánicas no proteicas derivadas de vitaminas (ej. NAD⁺, FAD, CoA)

Referencias

Libretext. (2022 de Octubre de 18). Obtenido de Factores que afectan la actividad enzimática: https://espanol.libretexts.org/Quimica/Qu%C3%ADmica_Introductoria%2C_Conceptual_y_GOB/Mapa%3A_Fundamentos_de_Qu%C3%ADmica_General_Org%C3%A1nica_y_Biol%C3%B3gica_(McMurry_et_al.)/19%3A_Enzimas_y_Vitaminas/19.05%3A_Factores_que_afectan_la_actividad_enzim%C3

Rojo, C. M. (18 de Octubre de 2021). Obtenido de Factores afectan activ enzimas: https://es.slideshare.net/slideshow/factores-afectan-activ-enzimas/250468981

StudySmarter. (19 de Noviembre de 2022). Obtenido de Factores que afectan a la actividad enzimática: https://www.studysmarter.es/resumenes/biologia/base-molecular-y-fisicoquimica-de-la-vida/factores-que-afectan-a-la-actividad-enzimatica/

Universidad de Monash. (11 de Enero de 2019). Obtenido de Factores que afectan la actividad enzimática: https://www.monash.edu/student-academic-success/biology/regulation-of-biochemical-pathways/factors-affecting-enzyme-activity

Villen, M. (24 de Junio de 2019). Obtenido de Que son las Enzimas: https://www.conasi.eu/blog/consejos-de-salud/que-son-las-enzimas/