El curso de las reacciones catalizadas por enzimas está influido por diversos factores determinantes, como la estructura de la enzima, la especificidad del sustrato y las condiciones ambientales. Comprender estos factores es crucial para dilucidar los mecanismos de la catálisis enzimática y su eficacia en las reacciones bioquímicas.

Estructura y dinámica de las enzimas

- Cambios conformacionales: Las enzimas experimentan movimientos térmicos estocásticos que conducen a cambios conformacionales, que son esenciales para lograr configuraciones favorables para la catálisis(Hammes-Schiffer, 2013).
- Interacciones del sitio activo: La estructura única del sitio activo de la enzima permite interacciones específicas con los sustratos, estabilizando los estados de transición y disminuyendo la energía de activación(Gao et al., 2006).
Especificidad de sustrato
- Interacciones moleculares: La especificidad de las enzimas, como la tartrato deshidrogenasa, viene determinada por las interacciones moleculares entre el sustrato y la enzima, que dictan la vía de reacción (por ejemplo, descarboxilación oxidativa frente a no oxidativa) (Serfozo y Tipton, 1995).
- Efectos hidrofóbicos: La posición de los sustituyentes hidrofóbicos en el sustrato puede influir en la conformación y reactividad, afectando aún más al curso de la reacción (Serfozo y Tipton, 1995).
Factores ambientales
- Efectos electrostáticos y del disolvente: Las interacciones no covalentes, como la electrostática y los enlaces de hidrógeno, desempeñan un papel importante en la catálisis enzimática, ya que influyen en la energía libre de activación y en la velocidad de reacción global (Gao et al., 2006).
Aunque estos factores ponen de manifiesto la complejidad de las reacciones catalizadas por enzimas, también es importante tener en cuenta que las enzimas pueden funcionar en condiciones de no equilibrio, lo que puede dar lugar a resultados inesperados en los productos y las velocidades de reacción(Milanowski et al., 2013).

Referencias Bibliograficas:

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