Cinética Enzimática 

Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas al disminuir la energía de activación. La cinética enzimática estudia la velocidad de estas reacciones y los factores que la afectan. Los principales factores determinantes son:

Concentración del sustrato

Bajas concentraciones: Aumento del sustrato incrementa la velocidad de la reacción.
Altas concentraciones: Alcanza una velocidad máxima  donde todas las enzimas están saturadas.

Concentración de la enzima

A mayor cantidad de enzima disponible, mayor será la velocidad de reacción, siempre que haya sustrato suficiente.

Temperatura

Aumentar la temperatura incrementa la energía cinética, acelerando la reacción.

Cada enzima tiene una temperatura óptima. Por encima de esta, puede desnaturalizarse y perder actividad.

pH

Afecta la ionización de los grupos funcionales del sitio activo. Cada enzima tiene un pH óptimo donde muestra su máxima actividad.

Presencia de inhibidores

Inhibidores competitivos: Compiten con el sustrato por el sitio activo.

Inhibidores no competitivos: Se unen a otro sitio de la enzima y alteran su actividad.

Inhibidores acompetitivos: Se unen al complejo enzima-sustrato.

Cofactores y coenzimas

Muchas enzimas requieren cofactores (iones metálicos) o coenzimas (vitaminas) para funcionar. Sin estos, la enzima puede no tener actividad catalítica.

Retroalimentación alostérica

Algunas enzimas tienen sitios alostéricos que, al unirse con ciertos metabolitos, modifican su actividad.

REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

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