Cinética Enzimática: Factores o Condiciones Determinantes en Reacciones Catalizadas por Enzimas

La cinética enzimática es la rama de la bioquímica que estudia la velocidad de las reacciones químicas catalizadas por enzimas y cómo dicha velocidad cambia en respuesta a diversos factores. Esta disciplina permite entender cómo funcionan las enzimas, cómo se regulan y cómo pueden ser inhibidas o activadas, lo cual es esencial en procesos metabólicos y aplicaciones industriales o médicas.

Extraído de: https://biomodel.uah.es/epb/biochemistry/problem_sets/energy_enzymes_catalysis/15t.html

1. Concentración de sustrato

La velocidad de una reacción enzimática aumenta al incrementar la concentración del sustrato, hasta que se alcanza una velocidad máxima (Vmax). Esto ocurre porque todas las enzimas disponibles se saturan con sustrato. Este comportamiento es descrito por la ecuación de Michaelis-Menten:

Donde vvv es la velocidad de reacción, [S][S][S] es la concentración del sustrato, VmaxV_{\text{max}}Vmax​ es la velocidad máxima y KmK_mKm​ es la constante de Michaelis, que indica la afinidad de la enzima por su sustrato

2. pH

Cada enzima tiene un pH óptimo, en el cual su actividad es máxima. Fuera de ese rango, se altera la ionización de grupos funcionales en el sitio activo o en el sustrato, lo que afecta la interacción enzima-sustrato. Por ejemplo, la pepsina funciona mejor a pH ácido (pH 2), mientras que la tripsina tiene su máximo rendimiento a pH ligeramente básico (pH 8).

3. Temperatura

La velocidad de reacción aumenta con la temperatura, debido al incremento en la energía cinética. Sin embargo, una temperatura demasiado alta desnaturaliza las enzimas, lo que reduce o elimina su actividad. El punto óptimo de muchas enzimas humanas está alrededor de 37 °C.

4. Presencia de inhibidores

Los inhibidores enzimáticos reducen la actividad de las enzimas. Pueden ser:

• Competitivos: compiten con el sustrato por el sitio activo.

• No competitivos: se unen en otra parte de la enzima y alteran su estructura.

• Acompetitivos: se unen al complejo enzima-sustrato.

Cada tipo de inhibidor afecta de manera distinta los parámetros KmK_mKm​ y VmaxV_{\text{max}}Vmax​.

5. Cofactores y coenzimas

Algunas enzimas requieren cofactores inorgánicos (como iones metálicos: Zn²⁺, Mg²⁺) o coenzimas orgánicas (como NAD⁺, FAD) para funcionar correctamente. Estos participan en la catálisis facilitando la transferencia de grupos químicos.

6. Concentración de enzima

A concentraciones constantes de sustrato, un aumento en la concentración de enzima incrementa proporcionalmente la velocidad de reacción, siempre que no haya saturación.

Referencias bibliográficas:

• Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2017). Lehninger Principles of Biochemistry (7th ed.). W.H. Freeman.

• Voet, D., Voet, J. G., & Pratt, C. W. (2016). Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level (5th ed.). Wiley.