Cinética Enzimatica

Las reacciones catalizadas por enzimas son procesos biológicos fundamentales, y su eficiencia y dirección están determinadas por una serie de factores o condiciones, por ende, comprender estos factores es crucial para el estudio de la bioquímica, la medicina y la biotecnología.

1. Concentración de la enzima ([E]):

• Relación directa: A mayor concentración de enzima, mayor será la velocidad de la reacción, siempre y cuando haya suficiente sustrato disponible para que las enzimas se unan.

• Saturación: Una vez que todos los sitios activos de las moléculas de enzima están ocupados por el sustrato, un aumento adicional en la concentración de enzima ya no incrementará la velocidad de reacción.

• Aumento inicial: Al aumentar la concentración de sustrato, la velocidad de la reacción enzimática aumenta, ya que hay más moléculas de sustrato disponibles para unirse a los sitios activos de la enzima.

• Saturación: Llega un punto en el que la enzima se satura, es decir, todos los sitios activos de las moléculas de enzima están ocupados. En este punto, la velocidad de la reacción alcanza su máximo (Vmaˊx​), y un aumento adicional en la concentración de sustrato no tendrá un efecto significativo en la velocidad.

• Constante de Michaelis (Km​): Es un parámetro que indica la afinidad de la enzima por el sustrato, por ende, un valor bajo de Km​ indica una alta afinidad (se necesita poca concentración de sustrato para alcanzar la mitad de la Vmaˊx​), mientras que un valor alto de Km​ indica una baja afinidad.

• Aumento de actividad: En general, un aumento de la temperatura acelera las reacciones químicas, incluyendo las enzimáticas, debido a que incrementa la energía cinética de las moléculas y, por ende, la frecuencia de las colisiones entre la enzima y el sustrato.

• Temperatura óptima: Cada enzima tiene una temperatura óptima a la cual su actividad catalítica es máxima. Para la mayoría de las enzimas humanas, esta temperatura se encuentra alrededor de 37∘C.

• Desnaturalización: Temperaturas excesivamente altas (por encima del óptimo) pueden causar la desnaturalización de la enzima. La desnaturalización es la pérdida de la estructura tridimensional específica de la proteína (su estructura terciaria y cuaternaria), lo que altera o destruye su sitio activo y, por lo tanto, su capacidad catalítica, por lo tanto, la desnaturalización es generalmente irreversible.

• Bajas temperaturas: A bajas temperaturas, la actividad enzimática disminuye, pero la enzima generalmente no se desnaturaliza, solo se vuelve menos activa.

• pH óptimo: Cada enzima tiene un rango de pH óptimo en el cual su actividad es máxima, ya que, fuera de este rango, la actividad enzimática disminuye.

• Efecto en la estructura: Los cambios en el pH afectan el estado de ionización de los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos en la enzima, así como otros grupos funcionales cargados en el sitio activo, esto puede alterar la estructura tridimensional de la enzima y la conformación de su sitio activo, afectando su capacidad para unirse al sustrato y catalizar la reacción.

• Desnaturalización: Valores de pH extremadamente ácidos o alcalinos pueden causar la desnaturalización irreversible de la enzima.

Imagen obtenida de: http://www.bionova.org.es/biocast/tema14.htm

5. Presencia de cofactores y coenzimas:

• Muchas enzimas requieren la presencia de moléculas adicionales, llamadas cofactores (iones inorgánicos como Mg2+, Zn2+, Fe2+) o coenzimas (moléculas orgánicas complejas como vitaminas o sus derivados, por ejemplo, NAD+, FAD), para ser activas.

• Estas moléculas se unen a la enzima y participan en la catálisis, a menudo facilitando la unión del sustrato o actuando como transportadores de grupos químicos. La ausencia o deficiencia de estos cofactores o coenzimas puede reducir o anular la actividad enzimática.

• Inhibidores: Son moléculas que disminuyen la velocidad de una reacción enzimática, estas, pueden ser reversibles (competitivos, no competitivos, acompetitivos) o irreversibles, y su acción puede ser natural (regulación metabólica) o inducida (fármacos, toxinas).

• Activadores: Son moléculas que aumentan la velocidad de una reacción enzimática, a menudo al unirse a la enzima y mejorar su afinidad por el sustrato o aumentar la velocidad de liberación del producto.

• Moduladores alostéricos: Algunas enzimas son reguladas por moléculas que se unen a un sitio diferente del sitio activo (sitio alostérico), provocando un cambio conformacional que afecta la actividad del sitio activo, por ende, estos moduladores pueden ser activadores o inhibidores.

• La concentración de sales en el medio puede afectar la actividad enzimática, por ende, la fuerza iónica óptima es necesaria para mantener la estructura y función de la enzima, ya que las interacciones iónicas dentro de la proteína y con el solvente son cruciales.

• Tanto una concentración excesivamente alta como la ausencia de sales pueden desestabilizar la enzima y reducir su actividad.

Imagen obtenida de: http://www.bionova.org.es/biocast/tema14.htm

Bibliografía

Coaching, A. (2023). Factors Affecting Enzyme Catalysis. Ahmad Coaching. https://www-ahmadcoaching-com.translate.goog/2021/01/factors-affecting-enzyme-catalysis.html?m=1&_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=es&_x_tr_hl=es&_x_tr_pto=tc

Factors affecting enzyme action. (s. f.). https://translate.google.com/translate?u=https://www.abpischools.org.uk/topics/enzymes-16plus/factors-affecting-enzyme-action/&hl=es&sl=en&tl=es&client=srp