La actividad de las reacciones catalizadas por enzimas está determinada por factores físicos, químicos y biológicos que influyen en la estructura y función enzimática. Estos factores incluyen la temperatura, el pH, la concentración de sustrato y la concentración de la enzima, los cuales pueden modular la velocidad de reacción y la eficiencia catalítica. A continuación, se analizan estos elementos clave.

Efecto de la temperatura

• Incremento moderado: Elevar la temperatura acelera la cinética molecular, aumentando la velocidad de reacción. Por cada 10°C de aumento, la velocidad suele duplicarse.

• Límites críticos: Temperaturas extremas causan desnaturalización proteica, alterando irreversiblemente el sitio activo. Enzimas humanas tienen un óptimo de 37°C, mientras que enzimas termófilas (como las de bacterias) operan cerca de 80°C.

• Bajas temperaturas: Disminuyen la actividad enzimática sin desnaturalización, recuperándose al volver a condiciones óptimas

  Influencia del pH

• Especificidad por enzima: Cada enzima posee un pH óptimo (ejemplo: pepsina en pH 2, tripsina en pH alcalino). Fuera de este rango, la actividad disminuye.
• Mecanismo de acción: Cambios en el pH alteran la carga de aminoácidos en el sitio activo, afectando la unión al sustrato y la estabilidad estructural.
• Extremos de pH: Valores muy ácidos o básicos desnaturalizan la enzima, inactivándola permanentemente.

• Concentración de sustrato

• Relación inicial: Aumentar la concentración de sustrato eleva la velocidad de reacción, ya que más moléculas ocupan los sitios activos disponibles.                                                                                                                                                                                                                                    Punto de saturación: Al alcanzarse la máxima ocupación de sitios activos (V_máx), incrementos adicionales de sustrato no aceleran la reacción. Esto se describe mediante la cinética de Michaelis-Menten

• Concentración de la enzima

• Efecto directo: Elevar la concentración enzimática aumenta la velocidad de reacción proporcionalmente, siempre que haya sustrato disponible15.
• Limitación por sustrato: Si el sustrato es insuficiente, agregar más enzima no acelera la reacción, ya que los sitios activos adicionales no se utilizan                         

En síntesis, el curso de las reacciones enzimáticas depende críticamente de condiciones ambientales (temperatura, pH) y de la disponibilidad de  reactivos (sustrato, enzima). Estos factores interactúan para modular la eficiencia catalítica, donde desviaciones de los rangos óptimos pueden inhibir o inactivar completamente la actividad enzimática