La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas y los factores que determinan su curso. Entre los factores más importantes que influyen en estas reacciones se encuentran: 

•  Concentración de enzima y sustrato: A mayor concentración de enzima, la velocidad de reacción aumenta proporcionalmente si hay sustrato disponible. La velocidad también depende de la concentración de sustrato, aumentando hasta un punto de saturación donde la enzima está completamente ocupada Vmax . 
•  Temperatura: Incrementar la temperatura generalmente acelera la reacción al aumentar la energía cinética de las moléculas, pero temperaturas elevadas pueden desnaturalizar la enzima y disminuir su actividad .
• pH: Cada enzima tiene un pH óptimo que mantiene la estructura y carga de sus aminoácidos en el sitio activo; desviaciones del pH óptimo reducen la actividad enzimática y pueden causar desnaturalización . 
• Presencia de inhibidores: Los inhibidores pueden ser competitivos (compiten con el sustrato por el sitio activo) o no competitivos (se unen a otro sitio, alterando la función enzimática). Los inhibidores afectan parámetros cinéticos como Km y Vmax, modificando la velocidad de reacción .
•  Presencia de activadores y cofactores: Algunos enzimas requieren cofactores (iones metálicos o moléculas orgánicas) para su actividad óptima, y activadores que modulan su función .
•  Concentración de productos: La acumulación de productos puede inhibir la reacción por retro inhibición, regulando el flujo metabólico . 

 Estos factores son analizados mediante modelos matemáticos como la ecuación de Michaelis Menten y sus transformaciones lineales Lineweaver-Burk, Eadie-Hofstee), que permiten determinar parámetros cinéticos esenciales para entender la dinámica enzimática y su regulación 

 Referencias 

•  Manheim, M. et al. 2019. Modelos matemáticos en la cinética enzimática. Revista Cubana de Bioquímica, 221 , 115. http://scielo.sld.cu/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S2223486 12022000100115 
•  Berg, J. M., Tymoczko, J. L., & Stryer, L. 2002. Bioquímica. Reverté. rg/pdf/903/90320202.pdf Universidad Politécnica de Madrid. (s.f.). Enzimas. Khan Academy. 2025. 
• Factores que afectan la actividad enzimática. https://www.redalyc.o https://oa.upm.es/54141/1/ENZIMAS.pdf https://es.khanacade my.org/science/ap-biology/cellular-energetics/environmental-impacts-on-enzyme-function/ a/hs-enzymes-review Harper, D. A. 2016. 
• Bioquímica ilustrada de Harper 30ª ed.). McGraw-Hill Education. s://accessmedicina.mhmedical.com/content.aspx?bookid=1814§ionid=127362042