La cinética enzimatica estudia principalmente la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas y los factores que influyen en sus actividades. Los principales factores que afectan a la cinética enzimatica son:
1. Concentración de Sustrato
La relación entre la velocidad de reacción y la concentración de sustratos sigue una curva hiperbólica descrita por la ecuación de Michaelis-Menten.
2. Efecto de la concentración de enzima
La velocidad de reacción es directamente proporcional a la concentración de enzimas cuando hay una gran cantidad de sustrato.
Cuando se encuentra en saturación la velocidad es dependiente únicamente en la cantidad de enzimas disponibles.
3. Temperatura
• Aumento de temperaturas. – Acelera la actividad enzimatica hasta un óptimo térmico.
• Temperaturas extremas
- Bajos niveles. – Disminuyen la actividad. Ejemplo, hipothermia.
- Altas temperaturas. – provocan desnaturalización irreversible de la enzima, pérdida de estructura terciaria y funcionalidad.
4. Efecto del pH
Cada enzima tiene un pH óptimo donde su actividad es máxima.
• Mecanismos de acción:
Cambios en el pH altera la ionizacion de grupos funcionales en el sitio activo; niveles de pH extremos causan desnaturalización por alteración de puentes de hidrógeno.
5. Inhibidores
Los inhibidores reducen la actividad enzimatica y se clasifican en:
• Competitivos
• No competitivos
• Acompetitivos
6. Modificadores alostéricos y cofactores
• Enzima alostérica: son reguladas por moléculas efectoras que se unen a sitios distintos del activo y modifica su conformación y actividad.
• Cofactores: moléculas no proteicas esenciales para la catalisis.
REFERENCIAS
• Murray, R. K., Granner, D. K., Mayes, P. A., & Rodwell, V. W. (2012). Bioquímica ilustrada de Harper (29.ª ed.). McGraw-Hill Medical. ISBN: 978-607-150-846-1