Las reacciones enzimáticas son altamente sensibles a su entorno. El curso y la velocidad de estas reacciones dependen de varios factores que pueden acelerar, disminuir o incluso detener la actividad enzimática. La velocidad de una reacción química depende de factores termodinámicos y cinéticos (Lozano, Teruel, José Antonio, et al, 2005).

Temperatura

El aumento de la temperatura incrementa el índice de reacciones tanto no catalizadas como catalizadas por enzima al aumentar la energía cinética y la frecuencia de choque de las moléculas que están reaccionando. Sin embargo, la energía calorífica también aumenta la energía cinética de la enzima hasta un punto que excede la barrera de energía para alterar las interacciones no covalentes que mantienen su estructura tridimensional (Murray et al., 2012).

pH

Existe un rango de pH óptimo en el cual las enzimas alcanzan su máxima eficiencia catalítica; fuera de ese intervalo, ya sea por valores más ácidos o más alcalinos, la actividad enzimática disminuye notablemente. La velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas está fuertemente influenciada por la concentración de iones hidrógeno. En general, la mayoría de las enzimas que actúan dentro de las células funcionan mejor en un pH que oscila entre 5 y 9. Sin embargo, en algunos casos, el valor óptimo de pH no coincide con el ambiente fisiológico típico, como sucede con la pepsina gástrica, cuya máxima actividad ocurre en un entorno altamente ácido (Champe, Harvey & Ferrier, 2021).

Presencia de inhibidores 

Los inhibidores son compuestos que disminuyen o detienen la actividad enzimática al interferir en la interacción entre la enzima y su sustrato. Existen diferentes tipos de inhibición: en la inhibición competitiva, el inhibidor se une al sitio activo de la enzima, compitiendo directamente con el sustrato; en la inhibición no competitiva, el inhibidor se une a otro sitio distinto del activo, lo que modifica la conformación de la enzima y reduce su eficacia. También existe la inhibición acompetitiva, en la que el inhibidor solo se une al complejo enzima-sustrato (Nelson & Cox, 2021).

Concentracion de enzimas 

Cuando se mantiene constante la cantidad de sustrato, un aumento en la concentración de enzima provoca un incremento proporcional en la velocidad de la reacción, ya que hay más sitios activos disponibles para transformar el sustrato en producto. Sin embargo, este efecto es lineal solo mientras el sustrato esté en exceso; si el sustrato es limitado, un aumento en la cantidad de enzima no continuará elevando la velocidad de la reacción (Nelson & Cox, 2021).

Bibliografia 

Champe, P. C., Harvey, R. A., & Ferrier, D. R. (2021). Bioquímica ilustrada de Harper (29.ª ed.). McGraw-Hill Education.

Lozano, Teruel, José Antonio, et al. 2005. Bioquímica y biología molecular: para ciencias de la salud (3a. ed.), McGraw-Hill España, ProQuest Ebook Central, http://ebookcentral.proquest.com/lib/unachlibsp/detail.action?docID=3195243. Created from unachlibsp on 2018-04-02 13:50:03.)

Murray, R. K., Kennelly, P. J., Bender, D. A., Rodwell, V. W., Botham, K. M., & Weil, P. A. (2012). Bioquímica ilustrada.

Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2021). Lehninger: Principios de bioquímica (8.ª ed.). Reverté.