Cinética Enzimática

Las reacciones enzimáticas son procesos altamente regulados que no dependen solo de la presencia de la enzima y su sustrato, sino de una serie de factores fisicoquímicos que condicionan la velocidad, eficacia y control de dichas reacciones. A continuación, presento los principales factores determinantes para el curso de las reacciones catalizadas por enzimas:

1. Temperatura:
   La temperatura influye directamente sobre la velocidad de las reacciones químicas. Un aumento moderado favorece los choques entre enzima y sustrato, elevando la velocidad de reacción. Sin embargo, si se supera el umbral térmico óptimo, la enzima se desnaturaliza y pierde su estructura activa, anulando su función catalítica. Por ejemplo, en la práctica con catalasa extraída de tejido animal, se observó que el calentamiento excesivo eliminaba su capacidad para descomponer el peróxido de hidrógeno (H₂O₂), evidenciando la termolabilidad de las enzimas (Barba, 2025).
2. pH:
   Cada enzima tiene un pH óptimo, que garantiza la ionización adecuada de los grupos funcionales del sitio activo. Alteraciones en este equilibrio pueden desestabilizar la enzima, modificar su carga eléctrica y disminuir su afinidad por el sustrato. Por ejemplo, la amilasa salival actúa eficientemente a pH neutro (boca), pero se inactiva en el medio ácido gástrico. Esto demuestra cómo un cambio en el entorno puede modular completamente la actividad enzimática (Harper, 2012).
3. Concentración de sustrato:
   Al incrementar la concentración de sustrato, también aumenta la velocidad de la reacción, hasta alcanzar un punto máximo (Vmax), donde todos los sitios activos de la enzima están ocupados. A partir de este punto, cualquier aumento de sustrato no influye en la velocidad, lo que se describe mediante la ecuación de Michaelis-Menten. Este parámetro permite estimar la eficiencia y afinidad de la enzima por su sustrato (Km).
4. Concentración de enzima:
   A mayor concentración de enzima, mayor cantidad de sitios activos disponibles, lo que incrementa la velocidad de la reacción, siempre que exista suficiente sustrato. Este principio es básico en procesos metabólicos altamente regulados como la glucólisis, donde la expresión o represión de enzimas clave regula el flujo de metabolitos.
5. Inhibidores enzimáticos:
   Los inhibidores pueden ser competitivos (se unen al sitio activo, compitiendo con el sustrato) o no competitivos (se unen a un sitio diferente e inactivan la enzima). Los competitivos aumentan Km sin modificar Vmax, mientras que los no competitivos reducen la Vmax sin alterar Km. Estos mecanismos son fundamentales en farmacología, donde muchos fármacos actúan como inhibidores específicos para controlar rutas metabólicas alteradas.
6. Presencia de productos de la reacción:
   La acumulación de productos puede provocar retroinhibición, un mecanismo de autorregulación donde el producto final se une a la enzima inicial de la ruta y detiene su actividad, evitando excesos. Este control es clave en la homeostasis celular.
7. Disponibilidad de cofactores o coenzimas:
   Muchas enzimas requieren de iones metálicos (como Mg²⁺ o Zn²⁺) o moléculas orgánicas (como NAD⁺ o FAD) para cumplir su función catalítica. La ausencia de estos factores puede inactivar la enzima o disminuir su eficiencia.

Como estudiante de medicina, considero que el análisis detallado de estos factores no solo enriquece nuestra comprensión bioquímica, sino que también nos permite correlacionar estos conceptos con procesos fisiológicos y clínicos reales. Comprender cómo el pH, la temperatura o los inhibidores afectan la actividad enzimática nos prepara para interpretar desde una hipoglucemia por déficit de glucogenólisis, hasta el diseño de terapias enzimáticas. En definitiva, la cinética enzimática no es solo un tema teórico, sino un pilar para la práctica médica fundamentada.

Referencia Bibliográfica:

Barba Maggi, M. A. (2025). Cinética Enzimática. [Documento de enseñanza].

Harper, R. A., Murray, R. K., Bender, D. A., Botham, K. M., Kennelly, P. J., Rodwell, V. W., & Weil, P. A. (2012). Bioquímica ilustrada de Harper (29.ª ed.) [PDF]. McGraw-Hill Interamericana.
https://bibliotecavirtualaserena.wordpress.com/wp-content/uploads/2018/02/harper_bioquimica_ilustrada_29c2aa_ed_booksmedicos-org.pdf