Análisis de factores o condiciones determinantes para el curso de las reacciones catalizadas por enzimas
La velocidad con la que una enzima facilita la transformación de un sustrato en su producto se conoce como su actividad. Esta eficiencia catalítica está estrechamente influenciada por diversos factores del entorno de la reacción, como la temperatura, el pH, así como las concentraciones tanto de la enzima como del sustrato presentes. En el estudio de la bioquímica médica, las enzimas desempeñan un papel central como catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas dentro del organismo. El análisis de la cinética enzimática, permite comprender cómo diversas variables pueden modificar la rapidez de las reacciones metabólicas catalizadas por enzimas, conocimiento que resulta fundamental tanto en el ámbito clínico como farmacológico.
A continuación se abordan cada factor o condición que influye:
Uno de los elementos más influyentes es la temperatura, ya que, a medida que aumenta se acelera el movimiento molecular y con ello la probabilidad de colisiones entre enzimas y sustratos. No obstante, cuando se sobrepasa el umbral térmico tolerado, la estructura proteica de la enzima puede alterarse, provocando desnaturalización e inactivación funcional. Esta sensibilidad térmica evidencia la importancia de mantener condiciones fisiológicas estables en el organismo (Stryer, 2019).
La velocidad de la reacción aumenta proporcionalmente a la concentración del sustrato, hasta alcanzar un punto en el que la enzima se encuentra saturada. Este comportamiento se describe a través del modelo de Michaelis-Menten, donde la constante Km indica la afinidad entre enzima y sustrato, y Vmáx representa la velocidad máxima alcanzable (Voet & Voet, 2016). A esto se suma que la cantidad de enzima disponible también condiciona la velocidad, siempre que haya sustrato suficiente. Cada enzima posee un rango óptimo de pH en el cual su acción es máxima. Desviaciones de este rango pueden alterar la ionización de los grupos funcionales del sitio activo, afectando su interacción con el sustrato. Por ejemplo, la pepsina actúa eficientemente en un ambiente ácido, mientras que otras enzimas, como la amilasa salival, lo hacen cerca del pH neutro (Berg, Tymoczko & Gatto, 2015).
Otros elementos que modulan la actividad enzimática incluyen coenzimas, iones metálicos y productos generados por la misma reacción. De igual manera, la presencia de inhibidores puede interferir en la acción catalítica. En este sentido, se diferencian los inhibidores competitivos, que se enlazan al sitio activo, de los no competitivos, que se acoplan a otras zonas de la enzima y modifican su funcionalidad sin impedir la unión del sustrato. El estudio de estos principios permite no solo entender los mecanismos metabólicos básicos, sino también aplicarlos en el diagnóstico clínico. Enzimas como las transaminasas, la lactato deshidrogenasa y la creatina quinasa se utilizan como marcadores séricos en diversas patologías, y su análisis cinético permite interpretar correctamente su comportamiento frente a alteraciones fisiológicas y enfermedades.
Imagen 1. factores determinantes para el curso de las reacciones catalizadas por enzimas
Nota. Obtenido de https://www.academia.edu/15310442/Factores_que_afectan_la_actividad_de_las_enzimas
BIBLIOGRAFÍA
Berg, J. M., Tymoczko, J. L., & Gatto, G. J. (2015). Bioquímica (8.ª ed.). Reverté.
Lehninger, A. L., Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2017). Principios de bioquímica (7.ª ed.). Omega.
Voet, D., & Voet, J. G. (2016). Bioquímica (4.ª ed.). Panamericana.