Factores para el curso de reacciones químicas

Las enzimas son biocatalizadores que aceleran las reacciones químicas al disminuir la energía de activación sin ser consumidas en el proceso. El curso y la eficiencia de estas reacciones dependen de diversos factores que modifican la velocidad y la eficacia de la catálisis enzimática. Entre los principales determinantes se encuentran:

1. Concentración del sustrato

La velocidad de una reacción enzimática aumenta proporcionalmente con la concentración del sustrato hasta que la enzima se satura. En este punto, todas las enzimas están unidas a sustratos y la velocidad alcanza un máximo (Vmax).

2. Concentración de la enzima

A mayor cantidad de enzima disponible, mayor es la velocidad de la reacción, siempre que haya suficiente sustrato. Esto es especialmente importante en condiciones fisiológicas, donde la cantidad de enzimas puede ser regulada.

3. Temperatura

Cada enzima tiene una temperatura óptima, generalmente cercana a los 37 °C en humanos. Por encima de este rango, las enzimas pueden desnaturalizarse, perdiendo su estructura y función.

4. pH

El pH afecta la ionización de los grupos funcionales de la enzima y del sustrato. Cada enzima posee un pH óptimo específico. Fuera de ese rango, la actividad enzimática disminuye.

5. Presencia de inhibidores

Los inhibidores pueden disminuir o bloquear la actividad enzimática. Existen inhibidores competitivos, no competitivos y acompetitivos. Su efecto depende del tipo de inhibición.

6. Cofactores y coenzimas

Muchas enzimas requieren moléculas auxiliares para ser activas. Estas pueden ser iones metálicos (cofactores) o moléculas orgánicas derivadas de vitaminas (coenzimas).

Bibliografía

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