Cinética Enzimática

Estudio de la velocidad de reacciones catalizadas enzimáticamente La velocidad de una reacción catalizada por un enzima depende de 

1. la concentración de moléculas de sustrato 

2. la temperatura 

3. la presencia de inhibidores 

4. pH del medio, que afecta a la conformación (estructura espacial) de la molécula enzimática

se invita a realizar un análisis de factores o condiciones determinantes para el curso de las reacciones  Catalina das por enzimas

1. la concentración de moléculas de sustrato 

Qué implica: Hace referencia a la cantidad de moléculas presentes en el sustrato que permiten que la enzima opere sobre ellas.

Impacto en la rapidez:

Alto : La rapidez de la reacción se relaciona con la cantidad de sustrato, dado que numerosas enzimas se encuentran libres para tomar acción.

Superior : Se llega a una etapa donde todas las enzimas se encuentran ocupadas (saturadas) y la velocidad se estabiliza (se logra la velocidad máxima o Vmáx).

Relevancia: Este fenómeno se ilustra a través de la curva de Michaelis-Menten, que ilustra el incremento de la velocidad con  hasta llegar a una meseta.

la temperatura 

Qué implica: Es el nivel de calor del ambiente en el que se produce la reacción.

Impacto en la rapidez:
Incremento gradual de la temperatura: Incrementa la rapidez de la reacción, dado que las moléculas se chocan con mayor rapidez. Ideal de temperatura: Cada enzima posee una temperatura ideal para su funcionamiento (como los 37 °C en los seres humanos).
Alta temperatura (excesiva): La enzima se transforma, pierde su estructura y deja de operar.
Por ejemplo: La enzima pepsina opera de manera ideal a cerca de 37 °C, sin embargo, se desnaturaliza cuando supera los 60 °C.

La presencia de inhibidores 

Qué implica: Son elementos que obstaculizan la actividad de la enzima.

Clases y consecuencias:

Restricción competitiva: Posee similitudes con el sustrato y disputa por el lugar activo de la enzima. Es posible neutralizarlo con más sustrato.

Restricción no competitiva: Se traslada a otro lugar (alostérico) de la enzima y modifica su forma, disminuyendo su actividad a pesar de que exista suficiente sustrato.

Resultante: Reducen la rapidez de la respuesta, de manera parcial o total.

Por ejemplo: El cianuro inhibe una enzima esencial en la cadena mitocondrial de respiración.

pH del medio

Qué implica: Es la acidez o alcalinidad del ambiente en el que la enzima tiene actividad.
Impacto en la rapidez:
Cada enzima posee un pH ideal donde su conformación (estructura espacial) y su ubicación activa son perfectas para su funcionamiento.
El pH excesivamente ácido o básico puede modificar las cargas eléctricas de los aminoácidos y alterar la enzima de manera desnatural.
Modelos:
PEPSINA: Opera en el estómago a un pH de 2.
Tristamina: Opera en el intestino a un pH de 8.