En el estudio de la cinética enzimática, comprender los factores que influyen en la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas es fundamental; variables como la temperatura, el pH, la concentración de sustrato o la presencia de inhibidores no solo modifican la eficiencia de la catálisis, sino que también permiten regular procesos metabólicos clave en el organismo.

Uno de los factores fundamentales es la concentración de sustrato; cuando esta aumenta, también lo hace la velocidad de reacción, hasta que se alcanza un punto de saturación en el que todas las enzimas están ocupadas. A partir de ahí, la reacción llega a una velocidad máxima (Vmáx); esta relación se describe con la ecuación de Michaelis-Menten, que además permite determinar la afinidad de la enzima por su sustrato (Herrera Becerra et al., 2020).

La temperatura influye directamente en la actividad enzimática; ya que, cada enzima posee un punto óptimo, generalmente cercano a los 37 °C en humanos. Por debajo de ese valor, disminuye la energía cinética y, en consecuencia, la eficiencia catalítica. Por otro lado, por encima del óptimo, la enzima puede desnaturalizarse, perdiendo su estructura activa (Maisincho Asqui et al., 2022).

En cuanto al pH, cada enzima tiene un rango específico en el que su rendimiento es máximo, cambios significativos pueden alterar la ionización de los aminoácidos en el sitio activo, afectando negativamente la interacción con el sustrato (LibreTexts, s.f.).

La concentración de enzima también determina la velocidad de reacción; si hay suficiente sustrato disponible, un aumento en la cantidad de enzima acelera la reacción proporcionalmente, lo cual es de gran utilidad en aplicaciones terapéuticas y clínicas (Maisincho Asqui et al., 2022).

La presencia de inhibidores es otro factor decisivo. Los inhibidores competitivos interfieren con el sustrato en el sitio activo de la enzima, mientras que los no competitivos se unen en regiones distintas, modificando su actividad. Ambos tipos reducen la velocidad de reacción, aunque mediante mecanismos distintos (Herrera Becerra et al., 2020).

Por último, algunas enzimas requieren cofactores o coenzimas, como iones metálicos o moléculas orgánicas (p. ej., NAD⁺), que son indispensables para su actividad catalítica; la ausencia de estos elementos puede limitar o incluso bloquear la acción enzimática (Maisincho Asqui et al., 2022).

Referencias
Herrera Becerra, A. A., Prieto Meléndez, R., Calva Olmos, G., & Padrón Godínez, A. (2020). Cinética enzimática y el modelo de Michaelis-Menten: Una revisión crítica. Universidad Nacional Autónoma de México. Recuperado de ResearchGate
LibreTexts. (s.f.). Cinética enzimática. 
Maisincho Asqui, M. P., Delgado Demera, M. H., & Cedeño Palacios, C. A. (2022). Modelos matemáticos en la cinética enzimática: Una revisión. Centro Azúcar, 49(1). Recuperado de SciELO Cuba