La cinética enzimática es el estudio de la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas y de los factores que influyen en ellas. Estos factores son esenciales para comprender cómo las enzimas regulan las funciones vitales y cómo pueden verse afectadas por condiciones internas y externas. Una adecuada comprensión de estos elementos permite optimizar procesos tanto en el metabolismo celular como en aplicaciones industriales y clínicas.

Uno de los factores más importantes que determinan la velocidad de una reacción enzimática es la concentración del sustrato. Según la ecuación de Michaelis-Menten, cuando la concentración de sustrato es baja, la velocidad de la reacción aumenta de manera casi proporcional al incremento de sustrato. Sin embargo, cuando la enzima alcanza su punto de saturación, es decir, cuando todos sus sitios activos están ocupados, la velocidad se estabiliza y no aumenta más, alcanzando un valor máximo conocido como Vmax (Nelson et al., 2017). Este comportamiento refleja la capacidad limitada que tiene una enzima para procesar el sustrato por unidad de tiempo.

El pH del medio también juega un papel determinante en la actividad enzimática. Cada enzima posee un pH óptimo en el cual su actividad es máxima. Cuando el pH se desvía de este valor ideal, la velocidad de la reacción disminuye debido a la alteración de la estructura tridimensional de la enzima o a la modificación de la ionización de sus grupos funcionales. Estos cambios pueden afectar tanto la unión del sustrato como la eficiencia catalítica de la enzima. Por ejemplo, la pepsina funciona mejor en un ambiente ácido (pH ~2), mientras que la tripsina opera eficazmente en un entorno alcalino (pH ~8) (Voet & Voet, 2016).

La temperatura es otro factor crítico que influye en la cinética enzimática. En general, un aumento moderado de la temperatura acelera la velocidad de las reacciones enzimáticas, ya que las moléculas se mueven con mayor rapidez y se incrementa la frecuencia de colisiones efectivas entre la enzima y el sustrato. Sin embargo, si la temperatura se eleva por encima de ciertos límites, la estructura proteica de la enzima puede desnaturalizarse, lo que conlleva una pérdida irreversible de su función catalítica (Lehninger, 2017). La mayoría de las enzimas humanas tienen una temperatura óptima cercana a los 37 °C.

Además, la presencia de inhibidores es un factor que puede disminuir la actividad enzimática. Los inhibidores pueden ser reversibles o irreversibles. Los reversibles pueden dividirse en competitivos, no competitivos y acompetitivos. Los inhibidores competitivos compiten con el sustrato por el sitio activo de la enzima, mientras que los no competitivos se unen a sitios distintos, alterando la conformación de la enzima y reduciendo su actividad. Por otro lado, los inhibidores irreversibles se unen de forma permanente a la enzima, inactivándola (Nelson et al., 2017).

Por último, la concentración de la enzima también es un factor determinante. Cuando hay suficiente sustrato disponible, un aumento en la concentración enzimática incrementa la velocidad de la reacción, ya que existen más sitios activos disponibles para catalizar el sustrato (Berg et al., 2007). Esto explica por qué, en muchos procesos biotecnológicos, se ajusta la cantidad de enzima para controlar la velocidad de la reacción.

BIBLIOGRAFIA
Berg, J. M., Tymoczko, J. L., & Stryer, L. (2007). Bioquímica (6.a ed.). Editorial Reverté.
Lehninger, A. L., Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2017). Principios de bioquímica (7.a ed.). Editorial Omega.
Nelson, D. L., Cox, M. M., Lehninger, A. L. (2017). Principios de bioquímica de Lehninger (7.a ed.). Editorial Omega.
Voet, D., & Voet, J. G. (2016). Bioquímica (4.a ed.). Editorial Médica Panamericana.