Tema 2 Unidad 3: Cinética Enzimática

Re: Tema 2 Unidad 3: Cinética Enzimática

de MIRANDA ENRIQUEZ NICOLAS ALEJANDRO -
Número de respuestas: 0

Cinética Enzimática

La cinética enzimática se define por la influencia de múltiples variables sobre la velocidad con la que una enzima transforma un sustrato en producto. Algunos de los factores y condiciones que influyen en la cinética enzimática son:

  • Concentración de Sustrato: A bajas concentraciones, la velocidad de reacción aumenta proporcionalmente; sin embargo, al alcanzar la saturación enzimática, la velocidad se estabiliza en un valor máximo (Vmax), como lo describe el modelo de Michaelis-Menten (Shrief, 2020).
  • Concentración de la Enzima: Regula directamente la velocidad inicial de la reacción. Si se incrementa la cantidad de enzima disponible, se acelerará la conversión del sustrato hasta que éste se convierta en el factor limitante. Esto es fundamental al diseñar ensayos enzimáticos controlados, como se detalla en estudios prácticos de actividad enzimática (Nigam & Pandey, 2009).
  • Temperatura: Influye significativamente: un aumento moderado en ella eleva la energía cinética molecular y, por ende, la velocidad; sin embargo, por encima del rango óptimo (aproximadamente 37–40 °C en enzimas humanas), la actividad cae abruptamente debido a la desnaturalización. (Nigam & Pandey, 2009).
  • pH: El cambio en la ionización de grupos funcionales afecta la unión con el sustrato y la estabilidad de la enzima, generando un comportamiento en forma de campana. Mantener un pH óptimo es esencial para conservar la actividad máxima. (Shrief, 2020).
  • Cofactores Activadores e Inhibidores: La ausencia de cofactores como iones metálicos puede inhibir completamente la actividad, mientras que ciertos activadores pueden mejorar la eficiencia y algunos inhibidores modifican Km o Vmax dependiendo de su mecanismo (competitivos vs. no competitivos). (Shrief, 2020).

Referencias