En el ámbito de la bioquímica, las enzimas constituyen catalizadores biológicos esenciales cuya actividad determina la eficacia, dirección y control de las reacciones metabólicas. Dentro del Tema 2 de la Unidad 3: Cinética Enzimática, uno de los pilares fundamentales es comprender los factores o condiciones que determinan la velocidad con que una reacción catalizada por enzimas transcurre. Este análisis no solo tiene valor teórico, sino también profundo impacto en el diagnóstico clínico, la farmacología y la fisiopatología de múltiples enfermedades.
La temperatura, por ejemplo, incrementa la velocidad de reacción al aumentar la energía cinética de las moléculas, pero solo hasta cierto punto. A temperaturas excesivas, las proteínas enzimáticas pueden desnaturalizarse, perdiendo su conformación tridimensional y, con ella, su funcionalidad (Harper, 2012, p. 122). Este efecto se relaciona directamente con la energía de activación (Ea), un umbral que debe superarse para que la reacción proceda, como lo explica la teoría del estado de transición.
El pH también influye notablemente. Cada enzima tiene un pH óptimo, fuera del cual su actividad disminuye. Por ejemplo, enzimas digestivas como la pepsina operan en medios ácidos, mientras que otras lo hacen en rangos cercanos a la neutralidad (Koolman & Röhm, 2008, p. 94). Cambios en la concentración de iones hidrógeno pueden alterar la carga de los residuos aminoacídicos en el sitio activo, afectando la unión al sustrato y, por ende, la eficiencia catalítica.
Otro factor clave es la concentración del sustrato. En general, la velocidad de la reacción aumenta con la concentración del sustrato hasta que se alcanza una saturación enzimática. Este fenómeno se representa mediante la ecuación de Michaelis-Menten, donde la constante Km refleja la afinidad de la enzima por su sustrato, y Vmáx, la velocidad máxima alcanzada (Harper, 2012, p. 125; Koolman & Röhm, 2008, p. 97).
Además, la concentración de la enzima misma es directamente proporcional a la velocidad de la reacción, aunque limitada por la cantidad disponible de sustrato. Factores como la presencia de cofactores, coenzimas, iones metálicos y productos de la reacción también pueden modificar o inhibir la actividad enzimática. En este contexto, se distingue entre inhibición competitiva (cuando el inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo) y no competitiva (cuando se une a un sitio diferente y afecta la actividad catalítica sin impedir la unión del sustrato).
Finalmente, la cinética enzimática no solo permite entender cómo y por qué ocurren las reacciones bioquímicas, sino también diseñar estrategias para modularlas en la práctica clínica. Enzimas como la creatina quinasa, transaminasas y lactato deshidrogenasa son utilizadas como biomarcadores séricos, y el conocimiento de su cinética ayuda a interpretar alteraciones fisiopatológicas (Material académico, 2025, pp. 4-12).
Este análisis no debe verse como algo estático, sino como una herramienta dinámica que posibilita la comprensión integrada del metabolismo humano, sentando las bases para la intervención terapéutica y el desarrollo farmacológico.
Referencias
La temperatura, por ejemplo, incrementa la velocidad de reacción al aumentar la energía cinética de las moléculas, pero solo hasta cierto punto. A temperaturas excesivas, las proteínas enzimáticas pueden desnaturalizarse, perdiendo su conformación tridimensional y, con ella, su funcionalidad (Harper, 2012, p. 122). Este efecto se relaciona directamente con la energía de activación (Ea), un umbral que debe superarse para que la reacción proceda, como lo explica la teoría del estado de transición.
El pH también influye notablemente. Cada enzima tiene un pH óptimo, fuera del cual su actividad disminuye. Por ejemplo, enzimas digestivas como la pepsina operan en medios ácidos, mientras que otras lo hacen en rangos cercanos a la neutralidad (Koolman & Röhm, 2008, p. 94). Cambios en la concentración de iones hidrógeno pueden alterar la carga de los residuos aminoacídicos en el sitio activo, afectando la unión al sustrato y, por ende, la eficiencia catalítica.
Otro factor clave es la concentración del sustrato. En general, la velocidad de la reacción aumenta con la concentración del sustrato hasta que se alcanza una saturación enzimática. Este fenómeno se representa mediante la ecuación de Michaelis-Menten, donde la constante Km refleja la afinidad de la enzima por su sustrato, y Vmáx, la velocidad máxima alcanzada (Harper, 2012, p. 125; Koolman & Röhm, 2008, p. 97).
Además, la concentración de la enzima misma es directamente proporcional a la velocidad de la reacción, aunque limitada por la cantidad disponible de sustrato. Factores como la presencia de cofactores, coenzimas, iones metálicos y productos de la reacción también pueden modificar o inhibir la actividad enzimática. En este contexto, se distingue entre inhibición competitiva (cuando el inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo) y no competitiva (cuando se une a un sitio diferente y afecta la actividad catalítica sin impedir la unión del sustrato).
Finalmente, la cinética enzimática no solo permite entender cómo y por qué ocurren las reacciones bioquímicas, sino también diseñar estrategias para modularlas en la práctica clínica. Enzimas como la creatina quinasa, transaminasas y lactato deshidrogenasa son utilizadas como biomarcadores séricos, y el conocimiento de su cinética ayuda a interpretar alteraciones fisiopatológicas (Material académico, 2025, pp. 4-12).
Este análisis no debe verse como algo estático, sino como una herramienta dinámica que posibilita la comprensión integrada del metabolismo humano, sentando las bases para la intervención terapéutica y el desarrollo farmacológico.
Referencias
- Koolman, J., & Röhm, K.-H. (2008). Bioquímica humana: texto y atlas (4.ª ed., R. Morales, Trad.). Editorial Médica Panamericana. ISBN: 978-84-9835-227-7
- Murray, R. K., Granner, D. K., Mayes, P. A., & Rodwell, V. W. (2012). Bioquímica ilustrada de Harper (29.ª ed.). McGraw-Hill Medical. ISBN: 978-607-150-846-1
- Universidad Nacional de Chimborazo. (2025). 10 CINÉTICA ENZIMÁTICA [Material académico]. Facultad de Ciencias de la Salud, Carrera de Medicina.