Principales Factores que Determinan el Curso de las Reacciones Catalizadas por Enzimas

Temperatura

Aumento en temperatura eleva la energía cinética, incrementa colisiones entre enzima y sustrato, acelerando la reacción hasta ci.

Temperatura óptima depende del organismo (por ejemplo, ~37 °C en humanos); más allá ocurre desnaturalización por ruptura de enlaces débiles (hidrógeno/iónicos), y la actividad cae abruptamente.

Organismos extremófilos, como arqueas termófilas, tienen enzimas estables a temperaturas muy elevadas (hasta 100 °C).

El pH

Cada enzima tiene un pH óptimo, donde su carga, estructura y sitio activo son ideales

Las desviaciones alteran ionización de aminoácidos, provocan cambios conformacionales y pueden desnaturalizar la enzima

Concentración de enzima y sustrato

Enzima: Incrementarla eleva la velocidad de reacción proporcionalmente, hasta que el sustrato se vuelve limitante.

Sustrato: a mayores concentraciones, aumenta la reacción hasta Vmax; al saturarse el sitio activo, se estabiliza.

Inhibidores y activadores

Inhibidores competitivos compiten por el sitio activo

No competitivos y alostéricos modifican la enzima indirectamente, reduciendo su eficacia.

Inhibición por retroalimentación (feedback): el producto final inhibe a una enzima al inicio de la ruta ( isoleucina inhibe la treonina desaminasa).

Activadores, como iones metálicos (Mg²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺, etc.), son cruciales para algunas enzimas.

Fuerza iónica y salinidad

Las sales en exceso pueden romper enlaces iónicos y puentes de hidrógeno, desestabilizando las enzimas.

Rangos típicos de actividad enzimática se encuentran entre 1–500 mM de sal, aunque hay excepciones en enzimas halófilas.

Afino conformacional y saturación enzimática

La formación del complejo enzima‑sustrato sigue la cinética de Michaelis–Menten: a baja [S], la velocidad es proporcional; al aumentar, se aproxima a Vmax cuando la enzima queda saturada (Km).

Condiciones subóptimas (pH, T, iones) pueden modificar tanto Km como kcat (eficacia catalítica).

Efectos del tiempo y acumulación de producto

Con el avance de la reacción, el sustrato disminuye y el producto puede acumularse e inhibir la enzima (feedback inhibición o inhibición por producto), ralentizando la actividad.

Efecto de hacinamiento macromolecular

En entornos celulares con alta concentración de macromoléculas (“crowding”), la actividad enzimática y los equilibrios de reacción pueden alterarse debido a restricciones de volumen

Referencias Bibliográficas

Universidad de Monash. (s.f.). Factores que Afectan la Actividad Enzimática. https://www.monash.edu/student-academic-success/biology/regulation-of-biochemical-pathways/factors-affecting-enzyme-activity

McMurry. et al. (2022). Factores que Afectan la Actividad Enzimática. https://espanol.libretexts.org/Quimica/Qu%C3%ADmica_Introductoria%2C_Conceptual_y_GOB/Mapa%3A_Fundamentos_de_Qu%C3%ADmica_General_Org%C3%A1nica_y_Biol%C3%B3gica_(McMurry_et_al.)/19%3A_Enzimas_y_Vitaminas/19.05%3A_Factores_que_afectan_la_actividad_enzim%C3%A1tica