Enzimas
Las enzimas son biomoléculas esenciales para el mantenimiento de la vida, ya que actúan como catalizadores biológicos capaces de acelerar las reacciones químicas sin alterarse de forma permanente. Esta función permite que el metabolismo celular se lleve a cabo a velocidades compatibles con la vida (Murray et al., 2012, p. 86). Cada enzima se une de forma específica a su sustrato y tiene una función determinada, regulada por factores como el pH, la temperatura y la concentración de sustrato o cofactores.
Clasificación Internacional de las Enzimas
La nomenclatura y clasificación enzimática es regulada por la IUBMB (International Union of Biochemistry and Molecular Biology), que agrupa las enzimas en seis clases principales según el tipo de reacción que catalizan. Esta clasificación permite una comprensión sistemática de las funciones enzimáticas en la bioquímica y en la medicina.
1. Oxidorreductasas
Estas enzimas catalizan reacciones de oxidación-reducción, transfiriendo electrones de una molécula a otra. Son esenciales en el metabolismo energético y muchas requieren cofactores como NAD⁺, FAD o NADP⁺.
Lactato deshidrogenasa (LDH): convierte piruvato en lactato en condiciones anaeróbicas. Su medición es clínicamente útil como biomarcador de daño tisular (Koolman & Röhm, 2008, p. 66).
Alcohol deshidrogenasa: transforma etanol en acetaldehído, importante en el metabolismo hepático.
2. Transferasas
Catalizan la transferencia de grupos funcionales entre moléculas, como grupos fosfato, metilo o amino.
Hexoquinasa: fosforila glucosa utilizando ATP, formando glucosa-6-fosfato, lo que permite que esta permanezca dentro de la célula (Murray et al., 2012, p. 120).
Alanina aminotransferasa (ALT): transfiere un grupo amino desde alanina hacia α-cetoglutarato, formando glutamato y piruvato. Se usa como marcador hepático.
3. Hidrolasas
Estas enzimas catalizan reacciones de hidrólisis, es decir, la ruptura de enlaces químicos mediante la adición de agua.
Amilasa salival: degrada el almidón en maltosa y glucosa, iniciando la digestión de carbohidratos en la boca (Universidad Nacional de Chimborazo, 2025, p. 3).
Pepsina: rompe enlaces peptídicos durante la digestión proteica en el estómago.
4. Liasas
Catalizan la ruptura de enlaces sin la participación de agua ni la transferencia de electrones, a menudo generando dobles enlaces o nuevas estructuras.
Piruvato descarboxilasa: convierte piruvato en acetaldehído y CO₂, una reacción clave en la fermentación alcohólica (Koolman & Röhm, 2008, p. 68).
Aldolasa: cataliza la ruptura de la fructosa-1,6-bisfosfato durante la glucólisis.
5. Isomerasas
Facilitan la interconversión de isómeros, reorganizando átomos dentro de una misma molécula.
Fosfoglucosa isomerasa: convierte glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato en la glucólisis (Murray et al., 2012, p. 123).
Triosa fosfato isomerasa: transforma dihidroxiacetona fosfato en gliceraldehído-3-fosfato.
6. Ligasas
Estas enzimas catalizan la unión de dos moléculas mediante enlaces covalentes, utilizando energía proporcionada por ATP.
ADN ligasa: sella fragmentos de ADN durante la replicación.
Glutamina sintetasa: une glutamato y amoníaco para formar glutamina, esencial en el metabolismo del nitrógeno.
Relevancia Clínica y Biomédica
La clasificación enzimática no solo es importante en el ámbito académico, sino que tiene implicaciones clínicas directas. Enzimas como la CK-MB y la LDH1 se utilizan como biomarcadores en el diagnóstico de infarto de miocardio, ya que sus niveles se elevan en sangre tras el daño cardíaco (Barba Maggi, 2025).
Asimismo, el estudio de las enzimas permite comprender los errores innatos del metabolismo, la farmacología enzimática (fármacos inhibidores como estatinas o inhibidores de la ECA) y el diseño de terapias enzimáticas sustitutivas.
Comprender la clasificación funcional de las enzimas mediante ejemplos clínicos y bioquímicos es esencial para integrar el conocimiento molecular con la práctica médica. Las enzimas son más que simples catalizadores; son indicadores de salud y enfermedad, y su estudio permite tanto diagnosticar como tratar diversas patologías desde una base bioquímica sólida.
Bibliografía
Koolman, J., & Röhm, K.-H. (2008). Bioquímica humana: texto y atlas (4.ª ed., R. Morales, Trad.). Editorial Médica Panamericana. ISBN: 978-84-9835-227-7
Murray, R. K., Bender, D. A., Botham, K. M., Kennelly, P. J., Rodwell, V. W., & Weil, P. A. (2015). Harper: Bioquímica ilustrada (29.ª ed.). McGraw-Hill Education. https://bibliotecavirtualaserena.wordpress.com/wp-content/uploads/2018/02/harper_bioquimica_ilustrada_29c2aa_ed_booksmedicos-org.pdf
Universidad Nacional de Chimborazo. (2025). Enzimas I. Facultad de Ciencias de la Salud, Carrera de Medicina.
IUBMB Enzyme Nomenclature Database. (n.d.). https://www.enzyme-database.org/
Berg, J. M., Tymoczko, J. L., & Stryer, L. (2015). Bioquímica (7.ª ed.). Reverté. ISBN: 9788429194945
Lehninger, A. L., Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2017). Principios de bioquímica (7.ª ed.). Macmillan. ISBN: 9786071513977
Las enzimas son biomoléculas esenciales para el mantenimiento de la vida, ya que actúan como catalizadores biológicos capaces de acelerar las reacciones químicas sin alterarse de forma permanente. Esta función permite que el metabolismo celular se lleve a cabo a velocidades compatibles con la vida (Murray et al., 2012, p. 86). Cada enzima se une de forma específica a su sustrato y tiene una función determinada, regulada por factores como el pH, la temperatura y la concentración de sustrato o cofactores.
Clasificación Internacional de las Enzimas
La nomenclatura y clasificación enzimática es regulada por la IUBMB (International Union of Biochemistry and Molecular Biology), que agrupa las enzimas en seis clases principales según el tipo de reacción que catalizan. Esta clasificación permite una comprensión sistemática de las funciones enzimáticas en la bioquímica y en la medicina.
1. Oxidorreductasas
Estas enzimas catalizan reacciones de oxidación-reducción, transfiriendo electrones de una molécula a otra. Son esenciales en el metabolismo energético y muchas requieren cofactores como NAD⁺, FAD o NADP⁺.
Lactato deshidrogenasa (LDH): convierte piruvato en lactato en condiciones anaeróbicas. Su medición es clínicamente útil como biomarcador de daño tisular (Koolman & Röhm, 2008, p. 66).
Alcohol deshidrogenasa: transforma etanol en acetaldehído, importante en el metabolismo hepático.
2. Transferasas
Catalizan la transferencia de grupos funcionales entre moléculas, como grupos fosfato, metilo o amino.
Hexoquinasa: fosforila glucosa utilizando ATP, formando glucosa-6-fosfato, lo que permite que esta permanezca dentro de la célula (Murray et al., 2012, p. 120).
Alanina aminotransferasa (ALT): transfiere un grupo amino desde alanina hacia α-cetoglutarato, formando glutamato y piruvato. Se usa como marcador hepático.
3. Hidrolasas
Estas enzimas catalizan reacciones de hidrólisis, es decir, la ruptura de enlaces químicos mediante la adición de agua.
Amilasa salival: degrada el almidón en maltosa y glucosa, iniciando la digestión de carbohidratos en la boca (Universidad Nacional de Chimborazo, 2025, p. 3).
Pepsina: rompe enlaces peptídicos durante la digestión proteica en el estómago.
4. Liasas
Catalizan la ruptura de enlaces sin la participación de agua ni la transferencia de electrones, a menudo generando dobles enlaces o nuevas estructuras.
Piruvato descarboxilasa: convierte piruvato en acetaldehído y CO₂, una reacción clave en la fermentación alcohólica (Koolman & Röhm, 2008, p. 68).
Aldolasa: cataliza la ruptura de la fructosa-1,6-bisfosfato durante la glucólisis.
5. Isomerasas
Facilitan la interconversión de isómeros, reorganizando átomos dentro de una misma molécula.
Fosfoglucosa isomerasa: convierte glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato en la glucólisis (Murray et al., 2012, p. 123).
Triosa fosfato isomerasa: transforma dihidroxiacetona fosfato en gliceraldehído-3-fosfato.
6. Ligasas
Estas enzimas catalizan la unión de dos moléculas mediante enlaces covalentes, utilizando energía proporcionada por ATP.
ADN ligasa: sella fragmentos de ADN durante la replicación.
Glutamina sintetasa: une glutamato y amoníaco para formar glutamina, esencial en el metabolismo del nitrógeno.
Relevancia Clínica y Biomédica
La clasificación enzimática no solo es importante en el ámbito académico, sino que tiene implicaciones clínicas directas. Enzimas como la CK-MB y la LDH1 se utilizan como biomarcadores en el diagnóstico de infarto de miocardio, ya que sus niveles se elevan en sangre tras el daño cardíaco (Barba Maggi, 2025).
Asimismo, el estudio de las enzimas permite comprender los errores innatos del metabolismo, la farmacología enzimática (fármacos inhibidores como estatinas o inhibidores de la ECA) y el diseño de terapias enzimáticas sustitutivas.
Comprender la clasificación funcional de las enzimas mediante ejemplos clínicos y bioquímicos es esencial para integrar el conocimiento molecular con la práctica médica. Las enzimas son más que simples catalizadores; son indicadores de salud y enfermedad, y su estudio permite tanto diagnosticar como tratar diversas patologías desde una base bioquímica sólida.
Bibliografía
Koolman, J., & Röhm, K.-H. (2008). Bioquímica humana: texto y atlas (4.ª ed., R. Morales, Trad.). Editorial Médica Panamericana. ISBN: 978-84-9835-227-7
Murray, R. K., Bender, D. A., Botham, K. M., Kennelly, P. J., Rodwell, V. W., & Weil, P. A. (2015). Harper: Bioquímica ilustrada (29.ª ed.). McGraw-Hill Education. https://bibliotecavirtualaserena.wordpress.com/wp-content/uploads/2018/02/harper_bioquimica_ilustrada_29c2aa_ed_booksmedicos-org.pdf
Universidad Nacional de Chimborazo. (2025). Enzimas I. Facultad de Ciencias de la Salud, Carrera de Medicina.
IUBMB Enzyme Nomenclature Database. (n.d.). https://www.enzyme-database.org/
Berg, J. M., Tymoczko, J. L., & Stryer, L. (2015). Bioquímica (7.ª ed.). Reverté. ISBN: 9788429194945
Lehninger, A. L., Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2017). Principios de bioquímica (7.ª ed.). Macmillan. ISBN: 9786071513977