La catálisis enzimática es el proceso por el cual las enzimas aumentan la velocidad de una reacción química al disminuir su energía de activación. Existen seis clases principales de enzimas, cada una con funciones específicas en las reacciones bioquímicas. A continuación, se describen estas clases con ejemplos relevantes para comprender su papel en el metabolismo y la clínica.
Las oxidorreductasas son enzimas que catalizan reacciones de óxido-reducción, es decir, aquellas donde se transfieren electrones o átomos de hidrógeno. Un ejemplo clásico es la lactato deshidrogenasa (LDH), que convierte el piruvato en lactato utilizando NADH como cofactor. Esta reacción es fundamental en la fermentación láctica y la regeneración de NAD⁺ en condiciones anaerobias. Clínicamente, la LDH es un marcador útil en el diagnóstico de daño tisular, como en infartos o enfermedades hepáticas.
Las transferasas transfieren grupos funcionales, como grupos fosfato, entre moléculas. La hexoquinasa, por ejemplo, cataliza la fosforilación de la glucosa para formar glucosa-6-fosfato, utilizando ATP como fuente de fosfato. Esta reacción es el primer paso de la glucólisis, esencial para el metabolismo energético de las células, especialmente en el cerebro y los músculos.
En el caso de las hidrolasas, estas enzimas catalizan la ruptura de enlaces mediante la incorporación de una molécula de agua. Un ejemplo muy conocido es la amilasa salival, que hidroliza el almidón en la boca para formar maltosa y dextrinas. Este proceso marca el inicio de la digestión de carbohidratos. Desde un enfoque diagnóstico, la amilasa se mide en sangre y orina en casos de sospecha de pancreatitis.
Las liasas son enzimas que catalizan la ruptura de enlaces químicos sin necesidad de agua ni oxidación, frecuentemente generando un doble enlace. La piruvato descarboxilasa es una liasa que convierte piruvato en acetaldehído y dióxido de carbono durante la fermentación alcohólica, un proceso relevante en microbiología industrial y también como modelo metabólico.
Por otro lado, las isomerasas catalizan la conversión de un isómero en otro, es decir, reorganizan los átomos dentro de una misma molécula. Un ejemplo importante es la fosfoglucosa isomerasa, que transforma la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato en la segunda etapa de la glucólisis. Esta reacción es clave para la continuidad del metabolismo de la glucosa.
Finalmente, las ligasas son enzimas que catalizan la unión de dos moléculas utilizando energía proporcionada por ATP. La ADN ligasa es fundamental en biología molecular, ya que une fragmentos de ADN durante la replicación y reparación genética. Su acción es crucial en la ingeniería genética, diagnóstico molecular y terapias génicas.
Referencias
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Koolman J, Röhm KH. Bioquímica humana: texto y atlas. 4.ª ed. Madrid: Editorial Médica Panamericana; 2008.
Lehninger AL, Nelson DL, Cox MM. Principios de Bioquímica. 7.ª ed. Barcelona: Editorial Omega; 2017.