ENZIMAS - CLASIFICACIÓN

La comprensión de las enzimas y su clasificación funcional no solo es fundamental para el estudio de la bioquímica, sino que también es esencial para interpretar procesos fisiológicos y patológicos en la práctica clínica. Las enzimas catalizan prácticamente todas las reacciones químicas del metabolismo celular, y cada una pertenece a una clase específica según el tipo de reacción que facilita. A continuación, presento una descripción de las seis clases principales de enzimas, acompañadas de ejemplos representativos que ilustran claramente su catálisis.

1.Oxidorreductasas
Estas enzimas catalizan reacciones de oxidación-reducción, es decir, transfieren electrones entre moléculas.
Ejemplos:

• Lactato deshidrogenasa (LDH): cataliza la conversión de piruvato a lactato en condiciones anaerobias, utilizando NADH como coenzima.
• Alcohol deshidrogenasa: oxida etanol a acetaldehído, proceso relevante en el metabolismo hepático del alcohol.

2. Transferasas
Son responsables de transferir grupos funcionales de una molécula a otra.
Ejemplos:

• Hexocinasa: transfiere un grupo fosfato desde el ATP a la glucosa, generando glucosa-6-fosfato (paso clave en la glucólisis).
• Alanina aminotransferasa (ALT): transfiere un grupo amino de la alanina al α-cetoglutarato, formando piruvato y glutamato (implicada en el metabolismo de aminoácidos).

3. Hidrolasas
Catalizan la ruptura de enlaces mediante la adición de una molécula de agua (hidrólisis).
Ejemplos:

• Pepsina: rompe enlaces peptídicos en proteínas durante la digestión gástrica.
• Amilasa salival: hidroliza enlaces α-1,4-glucosídicos del almidón para liberar maltosa y glucosa.

4. Liasas
Catalizan la adición o eliminación de grupos para formar o eliminar dobles enlaces, sin requerir agua ni ATP.
Ejemplos:

• Piruvato descarboxilasa: elimina un grupo carboxilo del piruvato, produciendo acetaldehído y CO₂.
• Aldolasa: cataliza la ruptura de fructosa-1,6-bisfosfato en gliceraldehído-3-fosfato y dihidroxiacetona fosfato, en la glucólisis.

5.Isomerasas
Facilitan la interconversión de isómeros, ya sea por cambios estructurales o posicionales dentro de la misma molécula.
Ejemplos:

• Fosfoglucosa isomerasa: convierte glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.
• Triosa fosfato isomerasa: transforma dihidroxiacetona fosfato en gliceraldehído-3-fosfato.

6. Ligasas
Catalizan la unión de dos moléculas mediante la formación de enlaces covalentes, generalmente utilizando energía de ATP.
Ejemplos:

• Glutamina sintetasa: une glutamato y amoníaco para formar glutamina (requiere ATP).
• Piruvato carboxilasa: cataliza la adición de CO₂ al piruvato, formando oxaloacetato, paso crucial en la gluconeogénesis.

Estudiar la clasificación enzimática a través de ejemplos específicos no solo permite memorizar sus características, sino también comprender su relevancia clínica y metabólica. Por ejemplo, enzimas como la CK-MB o la LDH1 no solo tienen funciones metabólicas, sino que también son biomarcadores diagnósticos en patologías como el infarto de miocardio. Las enzimas, por tanto, son más que catalizadores; son verdaderos indicadores de salud y enfermedad, y entender su clasificación es un paso esencial para el razonamiento clínico desde la bioquímica.

Referencia Bibliográfica:

Barba Maggi, M. A. (2025). Enzimas. [Documento de enseñanza].

Murray, R. K., Bender, D. A., Botham, K. M., Kennelly, P. J., Rodwell, V. W., & Weil, P. A. (2015). Harper: Bioquímica ilustrada (29.ª ed., pp. 631–635, 239–240, 332–333). McGraw-Hill Education. Disponible en: https://bibliotecavirtualaserena.wordpress.com/wp-content/uploads/2018/02/harper_bioquimica_ilustrada_29c2aa_ed_booksmedicos-org.pdf