Clasificación de las enzimas y catálisis enzimática: fundamentos, ejemplos y aplicaciones clínicas
Las enzimas son biocatalizadores fundamentales para la vida, ya que incrementan significativamente la velocidad de las reacciones químicas celulares sin sufrir alteraciones permanentes en su estructura. Su función principal consiste en disminuir la energía de activación necesaria para que las reacciones ocurran, haciendo posible que procesos esenciales como la digestión, la síntesis de ADN y la respiración celular ocurran a velocidades compatibles con la vida (1).
A través de su acción catalítica, las enzimas permiten que reacciones que normalmente tomarían años ocurran en fracciones de segundo bajo condiciones fisiológicas moderadas de pH, temperatura y presión. De acuerdo con la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (IUBMB), estas proteínas se agrupan en seis clases principales según el tipo de reacción que catalizan. Cada clase incluye ejemplos particulares que ilustran su función, especificidad y utilidad diagnóstica o terapéutica en medicina y biotecnología (2,3).
1. Oxidorreductasas
Las oxidorreductasas catalizan reacciones de óxido-reducción, en las que se transfieren electrones o hidrógenos entre dos moléculas. Estas enzimas son esenciales en rutas energéticas como la respiración celular y la cadena de transporte de electrones mitocondrial.
Ejemplo: Lactato deshidrogenasa (LDH)
Reacción catalizada:
Lactato + NAD⁺ ⇌ Piruvato + NADH + H⁺
Esta enzima participa en el metabolismo anaeróbico, permitiendo la regeneración del NAD⁺ para sostener la glucólisis en condiciones de bajo oxígeno. LDH también es un importante marcador clínico en casos de infarto al miocardio o enfermedad hepática, ya que diferentes isoformas (LDH1-LDH5) se elevan en tejidos específicos tras daño celular (2,4).
2. Transferasas
Las transferasas catalizan la transferencia de grupos funcionales (fosfato, metilo, amino, entre otros) desde una molécula donadora hacia una aceptora. Son fundamentales en procesos de señalización celular, biosíntesis y metabolismo intermedio.
Ejemplo: Alanina aminotransferasa (ALT)
Reacción catalizada:
Alanina + α-cetoglutarato → Piruvato + Glutamato
La ALT participa en reacciones de transaminación, clave en el metabolismo de aminoácidos. Clínicamente, la medición de ALT en suero es utilizada como marcador de función hepática, especialmente en enfermedades como hepatitis o daño hepático inducido por fármacos (1,5).
3. Hidrolasas
Estas enzimas catalizan la ruptura de enlaces covalentes mediante la adición de una molécula de agua. Actúan sobre enlaces peptídicos, ésteres, glicosídicos, entre otros, y desempeñan un papel central en la digestión de macromoléculas.
Ejemplo: Amilasa salival
Reacción catalizada:
Almidón + H₂O → Maltosa
La amilasa, presente en la saliva, inicia la digestión de carbohidratos desde la cavidad bucal, degradando el almidón en disacáridos más simples como la maltosa. Esta función representa un claro ejemplo de cómo la catálisis enzimática actúa desde el primer contacto del alimento con el organismo (6).
4. Liasas
Las liasas catalizan la ruptura de enlaces covalentes (C–C, C–O, C–N, etc.) sin requerir agua ni participación de cofactores redox. Generalmente producen dobles enlaces o estructuras cíclicas.
Ejemplo: Piruvato descarboxilasa
Reacción catalizada:
Piruvato → Acetaldehído + CO₂
Esta enzima participa en la fermentación alcohólica y en rutas metabólicas de levaduras y otros organismos. La piruvato descarboxilasa es también un modelo clásico de estudio en bioquímica por su requerimiento de coenzimas como el pirofosfato de tiamina (TPP) para su actividad (3,7).
5. Isomerasas
Las isomerasas catalizan reordenamientos intramoleculares, permitiendo que una molécula se transforme en uno de sus isómeros. Esto incluye conversiones entre isómeros ópticos, geométricos o estructurales, sin modificar la fórmula molecular.
Ejemplo: Fosfoglucosa isomerasa
Reacción catalizada:
Glucosa-6-fosfato ⇌ Fructosa-6-fosfato
Esta reacción ocurre durante la glucólisis, permitiendo la conversión de una aldosa en una cetosa. La acción de esta enzima es indispensable para que la molécula pueda avanzar hacia su degradación energética eficiente (1,6).
6. Ligasas
Las ligasas catalizan la unión de dos moléculas con la formación de enlaces covalentes, proceso que requiere la hidrólisis de ATP u otro nucleótido como fuente energética. Son esenciales en procesos de síntesis y reparación de ADN, así como en biosíntesis de aminoácidos y lípidos.
Ejemplo: ADN ligasa
Reacción catalizada:
Fragmento A + Fragmento B + ATP → ADN unido + AMP + PPi
La ADN ligasa es indispensable en la replicación del ADN, ya que sella los fragmentos de Okazaki en la cadena discontinua. Su uso también es común en técnicas de biotecnología molecular, como la clonación genética y la edición genómica (2,8).
La clasificación de las enzimas según el tipo de reacción que catalizan permite comprender su función dentro del metabolismo celular y su relevancia biomédica. Cada clase de enzima actúa de forma específica sobre uno o varios sustratos, facilitando transformaciones bioquímicas que, de otro modo, serían ineficientes o inviables en condiciones fisiológicas. El conocimiento detallado de la catálisis enzimática, ejemplificado por enzimas como la LDH, ALT, amilasa o ADN ligasa, resulta fundamental para el diagnóstico clínico, el desarrollo de tratamientos farmacológicos y el avance de la biotecnología.
Referencias:
- Murray RK, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Rodwell VW, Weil PA. Bioquímica de Harper. 31.ª ed. México: McGraw-Hill; 2019.
- Koolman J, Röhm KH. Bioquímica humana: texto y atlas. 4.ª ed. Madrid: Editorial Médica Panamericana; 2008.
- Lehninger AL, Nelson DL, Cox MM. Principios de Bioquímica. 7.ª ed. Barcelona: Editorial Omega; 2017.
- Universidad Nacional de Chimborazo. Enzimas I [material académico]. Facultad de Ciencias de la Salud, Carrera de Medicina; 2025.
- Díaz-Fernández MC, Peña A, Rodríguez J. Enzimología clínica: fundamentos y aplicaciones. Rev Med Bioquím. 2016;2(1):21–35.
- Mathews CK, van Holde KE, Appling DR, Anthony-Cahill SJ. Bioquímica. 4.ª ed. Madrid: Pearson Educación; 2012.
- Lodish H, Berk A, Kaiser CA, et al. Biología celular y molecular. 8.ª ed. Barcelona: Editorial Médica Panamericana; 2017.
- Harper W. Bioquímica ilustrada de Harper. 30.ª ed. México: McGraw-Hill; 2018.