Las enzimas son biomoléculas esenciales para la vida. Actúan como catalizadores biológicos, acelerando las reacciones químicas sin consumirse en el proceso. Esta función es crucial en el metabolismo celular, ya que muchas reacciones serían demasiado lentas para sustentar la vida sin su presencia (Murray et al., 2012, p. 86).
La clasificación enzimática internacional agrupa las enzimas en seis clases principales, según el tipo de reacción que catalizan. A continuación, se presentan estas clases acompañadas de ejemplos específicos, para demostrar cómo se lleva a cabo la catálisis enzimática:
1. Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción, donde hay transferencia de electrones. Un ejemplo es la lactato deshidrogenasa, que convierte lactato en piruvato en la glucólisis, facilitando la producción de energía anaerobia. Este tipo de enzimas suele requerir cofactores como NAD⁺ o FAD, lo cual amplifica su capacidad catalítica (Koolman & Röhm, 2008, p. 66).
2. Transferasas: Transfieren grupos funcionales entre moléculas. La hexoquinasa, por ejemplo, transfiere un grupo fosfato del ATP a la glucosa, formando glucosa-6-fosfato, lo que permite que esta molécula permanezca dentro de la célula e ingrese al ciclo metabólico (Murray et al., 2012, p. 120).
3. Hidrolasas: Rompen enlaces mediante la adición de agua. Un caso conocido es la amilasa salival, que degrada el almidón en maltosa en la cavidad bucal. Esta acción facilita la digestión temprana de carbohidratos y demuestra cómo la catálisis enzimática puede comenzar desde el primer contacto del alimento con el organismo (Universidad Nacional de Chimborazo, 2025, p. 3).
4. Liasas: Catalizan la ruptura de enlaces sin necesidad de agua ni transferencia de electrones. Un ejemplo es la piruvato descarboxilasa, que remueve un grupo carboxilo del piruvato, produciendo acetaldehído y dióxido de carbono en la fermentación alcohólica (Koolman & Röhm, 2008, p. 68).
5. Isomerasas: Reorganizan los átomos dentro de una misma molécula. La fosfoglucosa isomerasa convierte glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato, un paso indispensable en la glucólisis. Esta transformación es una clara muestra de cómo una enzima puede modificar la forma, pero no la fórmula química, de un compuesto (Murray et al., 2012, p. 123).
6. Ligasas: Unen dos moléculas utilizando energía del ATP. La ADN ligasa sella fragmentos de ADN durante la replicación, garantizando la continuidad y estabilidad del material genético (Koolman & Röhm, 2008, p. 197). Este ejemplo también evidencia cómo las enzimas son vitales para los procesos de duplicación celular y reparación del ADN.
Además, cada una de estas clases tiene especificidad por su sustrato y condiciones óptimas (como temperatura, pH y concentración), lo que demuestra que la actividad enzimática está finamente regulada. Alteraciones en estos factores pueden inhibir o acelerar una reacción, con consecuencias fisiológicas importantes.
Por tanto, comprender la clasificación enzimática y ejemplificar su acción catalítica permite no solo entender mejor las rutas metabólicas, sino también reconocer la base bioquímica de múltiples enfermedades, como los errores innatos del metabolismo o la respuesta del cuerpo a fármacos que inhiben o activan enzimas específicas.
La clasificación enzimática internacional agrupa las enzimas en seis clases principales, según el tipo de reacción que catalizan. A continuación, se presentan estas clases acompañadas de ejemplos específicos, para demostrar cómo se lleva a cabo la catálisis enzimática:
1. Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción, donde hay transferencia de electrones. Un ejemplo es la lactato deshidrogenasa, que convierte lactato en piruvato en la glucólisis, facilitando la producción de energía anaerobia. Este tipo de enzimas suele requerir cofactores como NAD⁺ o FAD, lo cual amplifica su capacidad catalítica (Koolman & Röhm, 2008, p. 66).
2. Transferasas: Transfieren grupos funcionales entre moléculas. La hexoquinasa, por ejemplo, transfiere un grupo fosfato del ATP a la glucosa, formando glucosa-6-fosfato, lo que permite que esta molécula permanezca dentro de la célula e ingrese al ciclo metabólico (Murray et al., 2012, p. 120).
3. Hidrolasas: Rompen enlaces mediante la adición de agua. Un caso conocido es la amilasa salival, que degrada el almidón en maltosa en la cavidad bucal. Esta acción facilita la digestión temprana de carbohidratos y demuestra cómo la catálisis enzimática puede comenzar desde el primer contacto del alimento con el organismo (Universidad Nacional de Chimborazo, 2025, p. 3).
4. Liasas: Catalizan la ruptura de enlaces sin necesidad de agua ni transferencia de electrones. Un ejemplo es la piruvato descarboxilasa, que remueve un grupo carboxilo del piruvato, produciendo acetaldehído y dióxido de carbono en la fermentación alcohólica (Koolman & Röhm, 2008, p. 68).
5. Isomerasas: Reorganizan los átomos dentro de una misma molécula. La fosfoglucosa isomerasa convierte glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato, un paso indispensable en la glucólisis. Esta transformación es una clara muestra de cómo una enzima puede modificar la forma, pero no la fórmula química, de un compuesto (Murray et al., 2012, p. 123).
6. Ligasas: Unen dos moléculas utilizando energía del ATP. La ADN ligasa sella fragmentos de ADN durante la replicación, garantizando la continuidad y estabilidad del material genético (Koolman & Röhm, 2008, p. 197). Este ejemplo también evidencia cómo las enzimas son vitales para los procesos de duplicación celular y reparación del ADN.
Además, cada una de estas clases tiene especificidad por su sustrato y condiciones óptimas (como temperatura, pH y concentración), lo que demuestra que la actividad enzimática está finamente regulada. Alteraciones en estos factores pueden inhibir o acelerar una reacción, con consecuencias fisiológicas importantes.
Por tanto, comprender la clasificación enzimática y ejemplificar su acción catalítica permite no solo entender mejor las rutas metabólicas, sino también reconocer la base bioquímica de múltiples enfermedades, como los errores innatos del metabolismo o la respuesta del cuerpo a fármacos que inhiben o activan enzimas específicas.
Referencias:
Koolman, J., & Röhm, K.-H. (2008). Bioquímica humana: texto y atlas (4.ª ed., R. Morales, Trad.). Editorial Médica Panamericana. (Obra original publicada en 2005). ISBN: 978-84-9835-227-7
Murray, R. K., Granner, D. K., Mayes, P. A., & Rodwell, V. W. (2012). Bioquímica ilustrada de Harper (29.ª ed.). McGraw-Hill Medical. ISBN: 978-607-150-846-1
Universidad Nacional de Chimborazo. (2025). Enzimas I [Material académico]. Facultad de Ciencias de la Salud, Carrera de Medicina.
Murray, R. K., Granner, D. K., Mayes, P. A., & Rodwell, V. W. (2012). Bioquímica ilustrada de Harper (29.ª ed.). McGraw-Hill Medical. ISBN: 978-607-150-846-1
Universidad Nacional de Chimborazo. (2025). Enzimas I [Material académico]. Facultad de Ciencias de la Salud, Carrera de Medicina.